Distribution et activation de la métalloprotéinase 2 de matrice dans les fibres du muscle squelettique
Xiaoyu Ren, ajpcell.00113.2019
Une localisation substantielle intracellulaire de la métalloprotéinase matricielle 2 (MMP2) a été rapportée dans les cardiomyocytes, où elle joue un rôle dans la dégradation de l'appareil contractile à la suite d'une lésion d'ischémie-reperfusion. On ignore si MMP2 peut avoir une fonction similaire dans le muscle squelettique.
Cette étude a déterminé que la quantité absolue de MMP2 était similaire dans les muscles squelettique et cardiaque de rat et dans le muscle humain (environ 10 à 18 nmol / kg de poids humide du muscle), mais qu'elle était environ 50 à 100 fois inférieure à la quantité de calpaïne-1. Nous avons comparé les fibres musculaires à peau mécanisée, où la matrice extracellulaire (gars) est complètement éliminée, avec des segments de fibres intacts. Nous avons constaté qu'environ 30% de la MMP2 totale était associée à la gars, alors qu'environ 70% se trouvait à l'intérieur des fibres musculaires. Les concordances avec le fractionnement des muscles entiers, la séparation supplémentaire des segments de fibres dépouillés en compartiments cytosoliques, membraneux, cytosquelettiques et nucléaires ont indiqué qu'environ 57% de la MMP2 intracellulaire était librement diffusible, environ 6% était associée à la membrane et environ 37% était liée. dans la fibre. Dans des conditions de zymographie natives, seulement 10% de la MMP2 sont devenus actifs après une exposition prolongée (17 h) à 20 µM de Ca 2+, une concentration qui activerait complètement la calpaïne-1 en quelques secondes à quelques minutes; L’activation complète de MMP2 nécessiterait environ 1 mM de Ca2 +. Compte tenu de la prévalence de la MMP2 intracellulaire dans le muscle squelettique, il est nécessaire d’examiner sa fonction en utilisant des conditions physiologiques, y compris l’isolement de toute pertinence fonctionnelle potentielle de la MMP2 de celle de la protéase abondante calpain-1.
