Bénéfices santé de la proline?

[Nutrimuscle-Conseils]

La supplémentation en l- proline améliore la biodisponibilité de l'oxyde nitrique et neutralise l'élévation de la pression artérielle induite par l'angiotensine II chez le rat
Joana Leal L'oxyde nitrique Volume 82 , 1er janvier 2019 , pages 1-11

Points forts
• Le traitement à la proline diminue l'ADMA et augmente le NO chez les rats infusés d'AngII.
• Le traitement à la proline améliore le statut antioxydant total.
• Le traitement par Proline a empêché l’augmentation de la pression artérielle induite par l’AngII.

Abstrait
Nous avons évalué si une supplémentation en l- proline (Pro) améliorait l'état d'oxydo-réduction et la biodisponibilité de l'oxyde nitrique (NO) et empêchait ou retardait l'hypertension induite par l' angiotensine II (AngII).

Des rats Sprague-Dawley mâles ont été répartis dans quatre groupes expérimentaux: Pro + AngII (Pro-Ang), Pro + Saline (Pro-Sal), Véhicule + AngII (Veh-Ang) et Veh + Saline (Veh-Sal). Une solution de pro (2 g.kg -1 · jour -1 ) ou de l'eau (véhicule) a été administrée par voie orale du jour 0 au jour 21. L'Ann II (200 ng.kg -1 .min -1 ) ou de la solution saline ont été perfusées (sc) du jour 7 au jour 21. Tension artérielle systolique(SBP) a été mesurée par la méthode du cuff-tail. Du jour 20 au jour 21, les animaux ont été maintenus dans des cages métaboliques pour une collecte d'urine de 24h. Le jour 21, l'urine et le sang ont été prélevés pour une quantification plus poussée des biomarqueurs de l'état redox, des marqueurs liés au NO (nitrates et nitrites urinaires, U-NOx; diméthylarginine asymétrique dans le plasma, P-ADMA), des paramètres métaboliques et rénaux.

Pro empêche l’augmentation de la PAS induite par l’AngII [moyenne (IC 95%), Jour 19: Pro-AngII, 137 (131; 143) contre Veh-AngII, 157 (151; 163) mm Hg, p  <0,001]. Les rats pro-AngII présentaient également une augmentation des valeurs de U-NOx, du statut antioxydant total (TAS) systémique et urinaire, du H 2 O 2 urinaire et de l'urée plasmatique , ainsi que de la réduction du P-ADMA et des isoprostanes urinaires non modifiés . Le plasma Pro était inversement corrélé avec P-ADMA (r = -0,52, p = 0,0009) et positivement corrélé avec le TAS urinaire (r = 0,55, p = 0,0005), lequel était inversement corrélé avec P-ADMA (r = - 0,56, p = 0,0004). En outre, H 2 O 2 urinaire les valeurs ont diminué dans les tertiles P-ADMA (p pour tendance linéaire = 0,023).

Ces résultats suggèrent que Pro réduit les niveaux de P-ADMA et améliore le statut d'oxydo-réduction, augmentant ainsi la biodisponibilité du NO et contrecarrant l'augmentation de la SBP induite par l'AngII. La modulation de H 2 O 2 et TAS par Pro peut contribuer à la réduction de la concentration de P-ADMA.

[Nutrimuscle-Conseils]

Proline, a unique amino acid whose polymer, polyproline II helix, and its analogues are involved in many biological processes: a review
Amino Acids Volume 56, article number 50, (2024) Théoneste Umumararungu

Proline is a unique amino acid in that its side-chain is cyclised to the backbone, thus giving proline an exceptional rigidity and a considerably restricted conformational space. Polyproline forms two well-characterized helical structures: a left-handed polyproline helix (PPII) and a right-handed polyproline helix (PPI). Usually, sequences made only of prolyl residues are in PPII conformation, but even sequences not rich in proline but which are rich in glycine, lysine, glutamate, or aspartate have also a tendency to form PPII helices. Currently, the only way to study unambiguously PPII structure in solution is to use spectroscopies based on optical activity such as circular dichroism, vibrational circular dichroism and Raman optical activity. The importance of the PPII structure is emphasized by its ubiquitous presence in different organisms from yeast to human beings where proline-rich motifs and their binding domains are believed to be involved in vital biological processes. Some of the domains that are bound by proline-rich motifs include SH3 domains, WW domains, GYF domains and UEV domains, etc. The PPII structure has been demonstrated to be essential to biological activities such as signal transduction, transcription, cell motility, and immune response.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

La proline, un acide aminé unique dont le polymère, l'hélice polyproline II, et ses analogues sont impliqués dans de nombreux processus biologiques : une revue
Amino Acids Volume 56, article number 50, (2024) Théoneste Umumararungu

La proline est un acide aminé unique dans la mesure où sa chaîne latérale est cyclisée sur le squelette, ce qui lui confère une rigidité exceptionnelle et un espace conformationnel considérablement restreint. La polyproline forme deux structures hélicoïdales bien caractérisées : une hélice polyproline gauche (PPII) et une hélice polyproline droite (PPI). Habituellement, les séquences constituées uniquement de résidus prolyles sont en conformation PPII, mais même les séquences non riches en proline mais riches en glycine, lysine, glutamate ou aspartate ont également tendance à former des hélices PPII. Actuellement, la seule façon d'étudier sans ambiguïté la structure de la PPII en solution est d'utiliser des spectroscopies basées sur l'activité optique telles que le dichroïsme circulaire, le dichroïsme circulaire vibrationnel et l'activité optique Raman. L'importance de la structure de la PPII est soulignée par sa présence omniprésente dans différents organismes, de la levure à l'être humain, où les motifs riches en proline et leurs domaines de liaison sont censés être impliqués dans des processus biologiques vitaux. Certains des domaines liés par des motifs riches en proline comprennent les domaines SH3, les domaines WW, les domaines GYF et les domaines UEV, etc. La structure de la PPII s'est avérée essentielle à des activités biologiques telles que la transduction du signal, la transcription, la motilité cellulaire et la réponse immunitaire.