Le collagène pour renforcer l'ossature?

[Nutrimuscle-Conseils]

Porcine bone collagen peptides promote osteoblast proliferation and differentiation by activating the PI3K/Akt signaling pathway
Lingyu Zhuab Journal of Functional Foods Volume 64, January 2020

Highlights
• Functional efficacies of porcine bone collagen peptides with different molecular weights (MWs) were compared.
• Collagen peptides (<1 kDa) increased proliferation and cell cycle and inhibited apoptosis.
• The underlying mechanism was revealed that low-MW peptides exerted their effects by activating PI3K/Akt.

Collagen peptides are widely used in food and medicine industries. Given the significant role of collagen in bone structure, collagen peptides are considered promising for osteoporosis prevention and treatment.

To elucidate their effect on osteoporosis, we extracted porcine collagen, digested it into peptides, and investigated their biological function using osteoblast MC3T3-E1 cells. The collagen structure was relatively stable and we prepared peptides with different molecular weights (MWs) via hydrolysis with two commercially-available enzymes (alcalase/trypsin). Low-MW (<1 kDa) peptides, mainly comprised of tripeptides, increased proliferation and promoted cell cycle progression by upregulating CDK-2, CDK-4, Cyclin B1, and Cyclin D1, and inhibited apoptosis by decreasing Bax/Bcl-2 and cleaved caspase-3 expression. Meanwhile, they upregulated p-Akt and downregulated PTEN, indicating that low-MW peptides inhibited apoptosis and promoted osteoblast proliferation and differentiation by activating PI3K/Akt pathway.

Thus, we report the mechanism through which porcine bone-derived collagen peptides could be used to prevent and treat osteoporosis.

[Nutrimuscle-Conseils]

Stimulation of the Runx2 P1 promoter by collagen-derived dipeptide prolyl-hydroxyproline bound to Foxg1 and Foxo1 in osteoblasts
Kaho Nomura Biosci Rep (2021) 41 (12): BSR20210304.

Collagen-derived dipeptide prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp) directly binds to the forkhead box g1 (Foxg1) protein and causes it to undergo structural alteration. Pro-Hyp also promotes the production of a regulator of osteoblast differentiation, Runt-related transcription factor 2 (Runx2), through Foxg1, inducing osteoblast differentiation. In addition, Pro-Hyp disrupts the interaction between Foxg1 and Runx2, and Foxg1 appears to interact with Runx2 in the absence of Pro-Hyp.

To elucidate the mechanism of Pro-Hyp that promotes osteoblast differentiation, we investigated whether Pro-Hyp regulates the Runx2 P1 promoter together with Foxg1. The present study revealed that Pro-Hyp is taken up by osteoblastic cells via the solute carrier family 15 member (Slc15a) 4. In the presence of Pro-Hyp, Runx2 is translocated from the nucleus to the cytoplasm and Foxg1 is translocated from the cytoplasm to the nucleus. We also found that Pro-Hyp promoted the interaction between Forkhead box o1 (Foxo1) and Runx2 and the dissociation of Foxg1 from Runx2. Moreover, we identified the Pro-Hyp response element in the Runx2 distal P1 promoter at nt −375 to −316, including the Runx2 binding sites and Fox core sequence. In the presence of Pro-Hyp, Runx2 is dissociated from the Pro-Hyp response element in the Runx2 distal P1 promoter. Subsequently, Foxg1 and Foxo1 activated the Runx2 promoter by binding to the Pro-Hyp response element.

In summary, we delineated the mechanism by which Pro-Hyp stimulates the bone-related Runx2 distal P1 promoter activity in osteoblastic cells through Foxg1, Foxo1, and Runx2.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Stimulation du promoteur Runx2 P1 par le dipeptide prolyl-hydroxyproline dérivé du collagène lié à Foxg1 et Foxo1 dans les ostéoblastes
Kaho Nomura Biosci Rep (2021) 41 (12) : BSR20210304.

Le dipeptide dérivé du collagène prolyl-hydroxyproline (Pro-Hyp) se lie directement à la protéine Forkhead box g1 (Foxg1) et lui fait subir une altération structurelle. Pro-Hyp favorise également la production d'un régulateur de la différenciation des ostéoblastes, le Runt-related transcription factor 2 (Runx2), via Foxg1, induisant la différenciation des ostéoblastes. De plus, Pro-Hyp perturbe l'interaction entre Foxg1 et Runx2, et Foxg1 semble interagir avec Runx2 en l'absence de Pro-Hyp.

Pour élucider le mécanisme de Pro-Hyp qui favorise la différenciation des ostéoblastes, nous avons étudié si Pro-Hyp régule le promoteur Runx2 P1 avec Foxg1. La présente étude a révélé que Pro-Hyp est absorbé par les cellules ostéoblastiques via le membre de la famille des porteurs de soluté 15 (Slc15a) 4. En présence de Pro-Hyp, Runx2 est transféré du noyau vers le cytoplasme et Foxg1 est transféré du cytoplasme. au noyau. Nous avons également constaté que Pro-Hyp favorisait l'interaction entre Forkhead box o1 (Foxo1) et Runx2 et la dissociation de Foxg1 de Runx2. De plus, nous avons identifié l'élément de réponse Pro-Hyp dans le promoteur P1 distal de Runx2 à nt -375 à -316, y compris les sites de liaison Runx2 et la séquence centrale de Fox. En présence de Pro-Hyp, Runx2 est dissocié de l'élément de réponse Pro-Hyp dans le promoteur P1 distal de Runx2. Par la suite, Foxg1 et Foxo1 ont activé le promoteur Runx2 en se liant à l'élément de réponse Pro-Hyp.

En résumé, nous avons défini le mécanisme par lequel Pro-Hyp stimule l'activité du promoteur Runx2 distal P1 lié à l'os dans les cellules ostéoblastiques via Foxg1, Foxo1 et Runx2.

[Nutrimuscle-Conseils]

Changes in Bone and Collagen Turnover Markers, CTX and P1NP, in Response to Collagen Supplementation in Active Adults.
J Inter Soc Sports Nutr 2022 Volume 19, Issue sup1 p34 Shiloah A. Kviatkovsky,

Background: Collagen peptides (CP) are thought to exert positive effects on bone and connective tissue. Serum C-terminal telopeptide (CTX) and procollagen type-I N-terminal propeptide (P1NP) are measures of bone and collagen turnover and have been strongly correlated with changes in bone mineral density. Directionality is dependent on intervention and mechanisms of action, and conflicting changes have been observed in CP interventions. Additionally, no data exist in males. The purpose of this double-blind randomized placebo-controlled trial was to characterize the effects of daily consumption of CP (SOLUGEL®) over 6-months on markers of CTX and P1NP in middle-aged active men and women.

Methods: Participants (N = 61) were randomized into three groups: 20 g CP (n = 21; male = 11), 10 g CP (n = 19; male = 7) of CP, or placebo (n = 21; male = 12). Serum was collected at baseline, 3-months, and 6-months to assess changes over time in CTX and P1NP. Repeated measures (RM) ANOVAs were used to assess interactions between experimental groups, and CTX or P1NP at each time point. Simple RM ANOVAs were used for post hoc analyses of significant interactions, and changes in scores are reported as percent change from baseline to 6-months for 20 g, 10 g, and placebo, respectively.

Results: A RM ANOVA approached a significant interaction for CTX and collagen group (p = 0.84; −7.8%, +13.6%, and +2.2%, respectively). There was a significant interaction for CTX and collagen group in males (p < 0.05; −5.8%, +48%, +13.2%, respectively), but not in females. Post hoc analysis in males revealed a significant difference (p < 0.05) between baseline and 6 month CTX in the 10 g, but not 20 g or placebo groups. There was a significant interaction between P1NP and collagen group (p < 0.05; −2.1%, −12.7%, +7.6%, respectively). Post hoc analyses revealed a significant difference (p < 0.05) in P1NP values between baseline and 6-months in 10 g, and between baseline and 3-months in placebo, but no significant differences in the 20 g group across time points. There were no significant differences in P1NP when analyzed by sex.

Conclusions: Six months of daily collagen peptide supplementation of 10 g, but not 20 g or placebo, yielded significant increases in CTX in males but not females. Conversely, P1NP significantly decreased with 10 g of collagen peptides, but not 20 g or placebo. No sex differences were observed for P1NP. These findings suggest 10 g to be effective and superior to 20 g of collagen peptides or placebo in changing biomarkers of bone and collagen turnover after 6-months of supplementation in active middle-aged men and women.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Changements dans les marqueurs de renouvellement des os et du collagène, CTX et P1NP, en réponse à la supplémentation en collagène chez les adultes actifs.
J Inter Soc Sports Nutr 2022 Volume 19, Numéro sup1 p34 Shiloah A. Kviatkovsky,

Contexte : On pense que les peptides de collagène (CP) exercent des effets positifs sur les os et le tissu conjonctif. Le télopeptide C-terminal sérique (CTX) et le propeptide N-terminal procollagène de type I (P1NP) sont des mesures du renouvellement osseux et du collagène et ont été fortement corrélés aux changements de densité minérale osseuse. La directionnalité dépend de l'intervention et des mécanismes d'action, et des changements contradictoires ont été observés dans les interventions de PC. De plus, aucune donnée n'existe chez les hommes. Le but de cet essai randomisé en double aveugle contre placebo était de caractériser les effets de la consommation quotidienne de PC (SOLUGEL®) pendant 6 mois sur les marqueurs de CTX et P1NP chez des hommes et des femmes actifs d'âge moyen.

Méthodes : Les participants (N = 61) ont été randomisés en trois groupes : 20 g de PC (n = 21 ; homme = 11), 10 g de PC (n = 19 ; homme = 7) de PC ou un placebo (n = 21 ; homme = 12). Le sérum a été prélevé au départ, à 3 mois et à 6 mois pour évaluer les changements au fil du temps dans le CTX et le P1NP. Des ANOVA à mesures répétées (RM) ont été utilisées pour évaluer les interactions entre les groupes expérimentaux et le CTX ou le P1NP à chaque instant. Des ANOVA RM simples ont été utilisées pour les analyses post hoc des interactions significatives, et les changements dans les scores sont rapportés en pourcentage de changement entre le départ et 6 mois pour 20 g, 10 g et le placebo, respectivement.

Résultats : Une ANOVA RM s'est approchée d'une interaction significative pour le groupe CTX et collagène (p = 0,84 ; -7,8 %, +13,6 % et +2,2 %, respectivement). Il y avait une interaction significative pour le groupe CTX et collagène chez les hommes (p < 0,05 ; -5,8 %, +48 %, +13,2 %, respectivement), mais pas chez les femmes. Une analyse post-hoc chez les hommes a révélé une différence significative (p < 0,05) entre le CTX initial et le CTX à 6 mois dans les groupes 10 g, mais pas 20 g ou placebo. Il y avait une interaction significative entre P1NP et le groupe collagène (p < 0,05 ; -2,1 %, -12,7 %, +7,6 %, respectivement). Les analyses post-hoc ont révélé une différence significative (p < 0,05) dans les valeurs de P1NP entre le départ et 6 mois dans 10 g, et entre le départ et 3 mois dans le placebo, mais aucune différence significative dans le groupe 20 g à travers les points temporels. Il n'y avait pas de différences significatives dans P1NP lors de l'analyse par sexe.

Conclusions : Six mois de supplémentation quotidienne en peptides de collagène de 10 g, mais pas de 20 g ou de placebo, ont entraîné des augmentations significatives du CTX chez les hommes mais pas chez les femmes. À l'inverse, P1NP a significativement diminué avec 10 g de peptides de collagène, mais pas 20 g ou un placebo. Aucune différence entre les sexes n'a été observée pour P1NP. Ces résultats suggèrent que 10 g sont efficaces et supérieurs à 20 g de peptides de collagène ou à un placebo pour modifier les biomarqueurs du renouvellement osseux et du collagène après 6 mois de supplémentation chez les hommes et les femmes actifs d'âge moyen.

[Nutrimuscle-Conseils]

Bone collagen quality in lumbar fusion patients: the association between volumetric bone mineral density and advanced glycation endproducts
Henryk Haffer, European Spine Journal volume 32, pages1678–1687 (2023)

Purpose
The sole determination of volumetric bone mineral density (vBMD) is insufficient to evaluate overall bone integrity. The accumulation of advanced glycation endproducts (AGEs) stiffens and embrittles collagen fibers. Despite the important role of AGEs in bone aging, the relationship between AGEs and vBMD is poorly understood. We hypothesized that an accumulation of AGEs, a marker of impaired bone quality, is related to decreased vBMD.

Methods
Prospectively collected data of 127 patients undergoing lumbar fusion were analyzed. Quantitative computed tomography (QCT) measurements were performed at the lumbar spine. Intraoperative bone biopsies were obtained and analyzed with confocal fluorescence microscopy for fluorescent AGEs, both trabecular and cortical. Spearman’s correlation coefficients were calculated to examine relationships between vBMD and fAGEs, stratified by sex. Multivariable linear regression analysis with adjustments for age, sex, body mass index (BMI), race, diabetes mellitus and HbA1c was used to investigate associations between vBMD and fAGEs.

Results
One-hundred and twenty-seven patients (51.2% female, 61.2 years, BMI of 28.7 kg/m2) with 107 bone biopsies were included in the final analysis, excluding patients on anti-osteoporotic drug therapy. In the univariate analysis, cortical fAGEs increased with decreasing vBMD at (r = −0.301; p = 0.030), but only in men. In the multivariable analysis, trabecular fAGEs increased with decreasing vBMD after adjusting for age, sex, BMI, race, diabetes mellitus and HbA1c (β = 0.99;95%CI=(0.994,1.000); p = 0.04).

Conclusion
QCT-derived vBMD measurements were found to be inversely associated with trabecular fAGEs. Our results enhance the understanding of bone integrity by suggesting that spine surgery patients with decreased bone quantity may also have poorer bone quality.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Qualité du collagène osseux chez les patients en fusion lombaire : l'association entre la densité minérale osseuse volumétrique et les produits finaux de glycation avancée
Henryk Haffer, Journal européen de la colonne vertébrale volume 32, pages 1678-1687 (2023)

But
La seule détermination de la densité minérale osseuse volumétrique (vDMO) est insuffisante pour évaluer l'intégrité osseuse globale. L'accumulation de produits finaux de glycation avancée (AGE) raidit et fragilise les fibres de collagène. Malgré le rôle important des AGEs dans le vieillissement osseux, la relation entre les AGEs et la vDMO est mal connue. Nous avons émis l'hypothèse qu'une accumulation d'AGE, un marqueur d'altération de la qualité osseuse, est liée à une diminution de la vDMO.

Méthodes
Les données collectées prospectivement de 127 patients subissant une fusion lombaire ont été analysées. Des mesures quantitatives de tomodensitométrie (QCT) ont été effectuées au niveau du rachis lombaire. Des biopsies osseuses peropératoires ont été obtenues et analysées par microscopie confocale à fluorescence pour les AGE fluorescents, à la fois trabéculaires et corticaux. Les coefficients de corrélation de Spearman ont été calculés pour examiner les relations entre la vBMD et les fAGE, stratifiées par sexe. Une analyse de régression linéaire multivariable avec des ajustements pour l'âge, le sexe, l'indice de masse corporelle (IMC), la race, le diabète sucré et l'HbA1c a été utilisée pour étudier les associations entre la vBMD et les fAGE.

Résultats
Cent vingt-sept patientes (51,2 % de femmes, 61,2 ans, IMC de 28,7 kg/m2) avec 107 biopsies osseuses ont été incluses dans l'analyse finale, à l'exclusion des patientes sous traitement anti-ostéoporotique. Dans l'analyse univariée, les fAGE corticaux ont augmenté avec la diminution de la vDMO à (r = −0,301 ; p = 0,030), mais uniquement chez les hommes. Dans l'analyse multivariable, les fAGE trabéculaires ont augmenté avec la diminution de la DMO après ajustement sur l'âge, le sexe, l'IMC, la race, le diabète sucré et l'HbA1c (β = 0,99 ; IC à 95 % = (0,994, 1,000) ; p = 0,04).

Conclusion
Les mesures de vBMD dérivées du QCT se sont avérées inversement associées aux fAGE trabéculaires. Nos résultats améliorent la compréhension de l'intégrité osseuse en suggérant que les patients opérés de la colonne vertébrale avec une quantité osseuse réduite peuvent également avoir une moins bonne qualité osseuse.

[Nutrimuscle-Conseils]

SLC38A2 provides proline and alanine to regulate postnatal bone mass accrual in mice
Leyao Shen Front. Physiol., 23 September 2022

Amino acids have recently emerged as important regulators of osteoblast differentiation and bone formation. Osteoblasts require a continuous supply of amino acids to sustain biomass production to fuel cell proliferation, osteoblast differentiation and bone matrix production. We recently identified proline as an essential amino acid for bone development by fulfilling unique synthetic demands that are associated with osteoblast differentiation. Osteoblasts rely on the amino acid transporter SLC38A2 to provide proline to fuel endochondral ossification. Despite this, very little is known about the function or substrates of SLC38A2 during bone homeostasis.

Here we demonstrate that the neutral amino acid transporter SLC38A2 is expressed in osteoblast lineage cells and provides proline and alanine to osteoblast lineage cells. Genetic ablation of SLC38A2 using Prrx1Cre results in decreased bone mass in both male and female mice due to a reduction in osteoblast numbers and bone forming activity. Decreased osteoblast numbers are attributed to impaired proliferation and osteogenic differentiation of skeletal stem and progenitor cells. Collectively, these data highlight the necessity of SLC38A2-mediated proline and alanine uptake during postnatal bone formation and bone homeostasis.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

SLC38A2 fournit de la proline et de l'alanine pour réguler l'accumulation de masse osseuse postnatale chez la souris
Front de Leyao Shen. Physiol., 23 septembre 2022

Les acides aminés sont récemment apparus comme des régulateurs importants de la différenciation des ostéoblastes et de la formation osseuse. Les ostéoblastes nécessitent un apport continu d'acides aminés pour soutenir la production de biomasse pour la prolifération des piles à combustible, la différenciation des ostéoblastes et la production de matrice osseuse. Nous avons récemment identifié la proline comme un acide aminé essentiel pour le développement osseux en répondant à des exigences synthétiques uniques associées à la différenciation des ostéoblastes. Les ostéoblastes s'appuient sur le transporteur d'acides aminés SLC38A2 pour fournir de la proline pour alimenter l'ossification endochondrale. Malgré cela, on sait très peu de choses sur la fonction ou les substrats de SLC38A2 lors de l'homéostasie osseuse.

Ici, nous démontrons que le transporteur d'acides aminés neutres SLC38A2 est exprimé dans les cellules de la lignée des ostéoblastes et fournit de la proline et de l'alanine aux cellules de la lignée des ostéoblastes. L'ablation génétique de SLC38A2 à l'aide de Prrx1Cre entraîne une diminution de la masse osseuse chez les souris mâles et femelles en raison d'une réduction du nombre d'ostéoblastes et de l'activité de formation osseuse. La diminution du nombre d'ostéoblastes est attribuée à une altération de la prolifération et de la différenciation ostéogénique des cellules souches et progénitrices du squelette. Collectivement, ces données mettent en évidence la nécessité de l'absorption de proline et d'alanine médiée par SLC38A2 pendant la formation osseuse postnatale et l'homéostasie osseuse.

[Nutrimuscle-Conseils]

SLC38A2 provides proline to fulfill unique synthetic demands arising during osteoblast differentiation and bone formation
Leyao Shen Elife. 2022 Mar 9;11:e76963.

Cellular differentiation is associated with the acquisition of a unique protein signature that is essential to attain the ultimate cellular function and activity of the differentiated cell. This is predicted to result in unique biosynthetic demands that arise during differentiation. Using a bioinformatic approach, we discovered that osteoblast differentiation is associated with increased demand for the amino acid proline. When compared to other differentiated cells, osteoblast-associated proteins, including RUNX2, OSX, OCN, and COL1A1, are significantly enriched in proline. Using a genetic and metabolomic approach, we demonstrate that the neutral amino acid transporter SLC38A2 acts cell-autonomously to provide proline to facilitate the efficient synthesis of proline-rich osteoblast proteins. Genetic ablation of SLC38A2 in osteoblasts limits both osteoblast differentiation and bone formation in mice. Mechanistically, proline is primarily incorporated into nascent protein with little metabolism observed. Collectively, these data highlight a requirement for proline in fulfilling the unique biosynthetic requirements that arise during osteoblast differentiation and bone formation.

Plain language summary
Bones have diverse roles in the body, such as supporting weight, allowing movement and protecting internal organs. Regardless of their location, all bones in the body are formed and maintained by specialized cells called osteoblasts. To produce the different components of bone, osteoblasts need a constant supply of amino acids, the building blocks of proteins. If these nutrients are limited, this may lead to weak and fragile bones that can fracture more easily. Naïve cells in the bone, which are yet to have a defined role, also require large amounts of amino acids to develop into fully functioning osteoblasts.

Previous studies have found that specific amino acids (like glutamine and asparagine) are particularly important for forming the proteins in bone. However, it was unclear which amino acids are critical for the development of osteoblasts. To investigate, Shen et al. studied naïve cells that had been extracted from the embryos of mice and developed into osteoblasts in the laboratory. They found that the developing osteoblasts produced proteins enriched in proline, and that naïve cells required large amounts of this amino acid as they turned into osteoblasts. Genetic analysis revealed that osteoblasts carry the gene for a protein called SLC38A2, which has been shown to transport proline into other types of cells. Shen et al. then used gene editing tools to delete this transporter from the osteoblasts of mice. The mutated mice could not efficiently produce proline-rich proteins during embryonic development and formed less bone. These findings highlight that proline is important for developing osteoblasts and synthesizing the products of bone. Further research is needed, but it is possible that dietary supplements of proline may be beneficial for maintaining or promoting bone formation in adulthood. This could help individuals that have more fragile bones, such as the elderly or patients with bone diseases, like osteoporosis.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

SLC38A2 fournit de la proline pour répondre aux exigences synthétiques uniques survenant lors de la différenciation des ostéoblastes et de la formation osseuse
Leyao Shen Elife. 9 mars 2022;11:e76963.

La différenciation cellulaire est associée à l'acquisition d'une signature protéique unique qui est essentielle pour atteindre la fonction cellulaire ultime et l'activité de la cellule différenciée. Cela devrait entraîner des demandes biosynthétiques uniques qui surviennent lors de la différenciation. En utilisant une approche bioinformatique, nous avons découvert que la différenciation des ostéoblastes est associée à une demande accrue pour l'acide aminé proline. Par rapport à d'autres cellules différenciées, les protéines associées aux ostéoblastes, notamment RUNX2, OSX, OCN et COL1A1, sont considérablement enrichies en proline. En utilisant une approche génétique et métabolomique, nous démontrons que le transporteur d'acides aminés neutres SLC38A2 agit de manière autonome pour fournir de la proline afin de faciliter la synthèse efficace des protéines ostéoblastes riches en proline. L'ablation génétique de SLC38A2 dans les ostéoblastes limite à la fois la différenciation des ostéoblastes et la formation osseuse chez la souris. Mécaniquement, la proline est principalement incorporée dans la protéine naissante avec peu de métabolisme observé. Collectivement, ces données mettent en évidence une exigence de proline pour répondre aux exigences biosynthétiques uniques qui surviennent lors de la différenciation des ostéoblastes et de la formation osseuse.

Résumé en langage clair
Les os ont divers rôles dans le corps, tels que supporter le poids, permettre le mouvement et protéger les organes internes. Quel que soit leur emplacement, tous les os du corps sont formés et maintenus par des cellules spécialisées appelées ostéoblastes. Pour produire les différents composants de l'os, les ostéoblastes ont besoin d'un apport constant en acides aminés, éléments constitutifs des protéines. Si ces nutriments sont limités, cela peut conduire à des os faibles et fragiles qui peuvent se fracturer plus facilement. Les cellules naïves de l'os, qui n'ont pas encore de rôle défini, ont également besoin de grandes quantités d'acides aminés pour se développer en ostéoblastes pleinement fonctionnels.

Des études antérieures ont montré que des acides aminés spécifiques (comme la glutamine et l'asparagine) sont particulièrement importants pour la formation des protéines osseuses. Cependant, il n'était pas clair quels acides aminés sont essentiels au développement des ostéoblastes. Pour enquêter, Shen et al. ont étudié des cellules naïves extraites d'embryons de souris et développées en ostéoblastes en laboratoire. Ils ont découvert que les ostéoblastes en développement produisaient des protéines enrichies en proline et que les cellules naïves nécessitaient de grandes quantités de cet acide aminé lorsqu'elles se transformaient en ostéoblastes. L'analyse génétique a révélé que les ostéoblastes portent le gène d'une protéine appelée SLC38A2, dont il a été démontré qu'elle transporte la proline dans d'autres types de cellules. Shen et al. ont ensuite utilisé des outils d'édition de gènes pour supprimer ce transporteur des ostéoblastes de souris. Les souris mutées ne pouvaient pas produire efficacement des protéines riches en proline pendant le développement embryonnaire et formaient moins d'os. Ces résultats mettent en évidence que la proline est importante pour développer des ostéoblastes et synthétiser les produits osseux. Des recherches supplémentaires sont nécessaires, mais il est possible que des compléments alimentaires à base de proline soient bénéfiques pour maintenir ou favoriser la formation osseuse à l'âge adulte. Cela pourrait aider les personnes qui ont des os plus fragiles, comme les personnes âgées ou les patients souffrant de maladies osseuses, comme l'ostéoporose.

[Nutrimuscle-Conseils]

Jumping Exercise Combined With Collagen Supplementation Preserves Bone Mineral Density in Elite Cyclists
Luuk Hilkens in International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism 2023 Volume 34: Issue 1 Page Range: 38–47

This study assessed the effect of combined jump training and collagen supplementation on bone mineral density (BMD) in elite road-race cyclists. In this open-label, randomized study with two parallel groups, 36 young (21 ± 3 years) male (n = 8) and female (n = 28) elite road-race cyclists were allocated to either an intervention (INT: n = 18) or a no-treatment control (idiot: n = 18) group. The 18-week intervention period, conducted during the off-season, comprised five 5-min bouts of jumping exercise per week, with each bout preceded by the ingestion of 15 g hydrolyzed collagen. Before and after the intervention, BMD of various skeletal sites and trabecular bone score of the lumbar spine were assessed by dual-energy X-ray absorptiometry, along with serum bone turnover markers procollagen Type I N propeptide and carboxy-terminal cross-linking telopeptide of Type I collagen. BMD of the femoral neck decreased in idiot (from 0.789 ± 0.104 to 0.774 ± 0.095 g/cm2), while being preserved in INT (from 0.803 ± 0.058 to 0.809 ± 0.066 g/cm2; Time × Treatment, p < .01). No differences between treatments were observed for changes in BMD at the total hip, lumbar spine, and whole body (Time × Treatment, p > .05 for all). Trabecular bone score increased from 1.38 ± 0.08 to 1.40 ± 0.09 in idiot and from 1.46 ± 0.08 to 1.47 ± 0.08 in INT, respectively (time effect: p < .01), with no differences between treatments (Time × Treatment: p = .33). Serum procollagen Type I N propeptide concentrations decreased to a similar extent in idiot (83.6 ± 24.8 to 71.4 ± 23.1 ng/ml) and INT (82.8 ± 30.7 to 66.3 ± 30.6; time effect, p < .001; Time × Treatment, p = .22). Serum carboxy-terminal cross-linking telopeptide of Type I collagen concentrations did not change over time, with no differences between treatments (time effect, p = .08; Time × Treatment, p = .58).

In conclusion, frequent short bouts of jumping exercise combined with collagen supplementation beneficially affects femoral neck BMD in elite road-race cyclists.