Criblage peptidomique des fractions d' hydrolysat de caséine amères et non amères pour les peptides insulinogènes.
Murray Nutrimuscle J Dairy Sci. 2018 avril; 101 (4): 2826-2837.
Les hydrolysats de caséinate de sodium (NaCaH) contiennent des peptides biologiquement actifs qui peuvent avoir une influence positive sur la santé humaine. Cependant, leur amertume intense empêche leur inclusion dans les produits alimentaires. À notre connaissance, aucune étude n’a cherché à savoir s’il existait une corrélation entre l’amertume et la bioactivité dans NaCaH; on ne sait donc pas encore quel effet l’élimination sélective de l’amertume sur la bioactivité de NaCaH. Une compréhension plus approfondie des caractéristiques physico-chimiques affectant à la fois l'amertume et la bioactivité est donc nécessaire.
Le but de cette étude était d’utiliser une analyse in silico pour élucider la relation entre amertume et bioactivité du NaCaH insulinogène. Les fractions de NaCaH ont été générées par filtration sur membrane et Chromatographie éclair et ont ensuite été évaluées pour déterminer leur amertume par un panel sensoriel. Dans la présente étude, Le traitement peptidomique et bioinformatique de ces fractions de NaCaH a permis l'identification de peptides insulinogènes ainsi que d'autres peptides identifiés par la littérature dans chacune des fractions.
Les résultats ont montré que la fraction la plus amère contenait l'abondance la plus élevée de peptides insulinogènes, tandis qu'une autre fraction amère contenait la plus grande abondance d'autres peptides bioactifs identifiés dans la littérature et présentant une activité d'inhibition de l'enzyme de conversion de l'angiotensine.
Bien que certains peptides bioactifs aient été identifiés dans les fractions les moins amères, l'abondance de ces peptides était très faible.
Ces observations montrent une corrélation entre le goût amer et la bioactivité, mettant en évidence les complications potentielles de l'élimination de l'amertume tout en maintenant la bioactivité.
