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Les protéines de lait contre le catabolisme?

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Les protéines de lait contre le catabolisme?

Messagepar Nutrimuscle-Conseils » 27 Jan 2021 21:02

Daily protein supplementation attenuates immobilization-induced blunting of postabsorptive muscle mTORC1 activation in middle age men
Nina Zeng Am J Physiol 20 JAN 2021

Disuse-induced muscle atrophy is accompanied by a blunted postprandial response of the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) pathway. Conflicting observations exist as to whether postabsorptive mTORC1 pathway activation is also blunted by disuse and plays a role in atrophy. It is unknown whether changes in habitual protein intake alters mTORC1 regulatory proteins and how they may contribute to the development of anabolic resistance. The primary objective of this study was to characterize the downstream responsiveness of skeletal muscle mTORC1 activation and its upstream regulatory factors, following 14 days of lower limb disuse in middle-aged men (45-60 years). The participants were further randomized to receive daily supplementation of 20g/d of protein (n=12; milk protein concentrate) or isocaloric carbohydrate placebo (n=13). Immobilization reduced postabsorptive skeletal muscle phosphorylation of the mTORC1 downstream targets, 4E-BP1, P70S6K and ribosomal protein S6 (RPS6), with phosphorylation of the latter two decreasing to a greater extent in the placebo, compared to the protein supplementation groups (37 ± 13 vs 14 ± 11% and 38 ± 20 vs 25 ± 8% respectively). Sestrin2 protein was also downregulated following immobilization irrespective of supplement group, despite a corresponding increase in its mRNA content. This decrease in Sestrin2 protein was negatively correlated with the immobilization induced change in the in-silico predicted regulator miR-23b-3p. No other measured upstream proteins were altered by immobilization or supplementation.

Immobilization downregulated postabsorptive mTORC1 pathway activation and 20g/day of protein supplementation attenuated the decrease in phosphorylation of targets regulating muscle protein synthesis.
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Re: Les protéines de lait contre le catabolisme?

Messagepar Nutrimuscle-Diététique » 28 Jan 2021 11:42

Traduction de l'étude :wink:

La supplémentation quotidienne en protéines atténue l'émoussement induit par l'immobilisation de l'activation du muscle mTORC1 post-absorbant chez les hommes d'âge moyen
Nina Zeng Am J Physiol 20 JAN 2021

L'atrophie musculaire induite par la désuétude s'accompagne d'une réponse postprandiale émoussée de la voie mammifère cible de la voie du complexe 1 de la rapamycine (mTORC1). Des observations contradictoires existent quant à savoir si l'activation postabsorption de la voie mTORC1 est également émoussée par la désuétude et joue un rôle dans l'atrophie. On ne sait pas si les modifications de l'apport protéique habituel modifient les protéines régulatrices de mTORC1 et comment elles peuvent contribuer au développement d'une résistance anabolique. L'objectif principal de cette étude était de caractériser la réactivité en aval de l'activation du muscle squelettique mTORC1 et ses facteurs de régulation en amont, après 14 jours de désuétude des membres inférieurs chez les hommes d'âge moyen (45-60 ans). Les participants ont ensuite été randomisés pour recevoir une supplémentation quotidienne de 20 g / j de protéines (n = 12; concentré de protéines de lait) ou un placebo de glucides isocaloriques (n = 13). L'immobilisation a réduit la phosphorylation du muscle squelettique postabsorption des cibles en aval de mTORC1, 4E-BP1, P70S6K et la protéine ribosomale S6 (RPS6), la phosphorylation de ces deux dernières diminuant dans une plus grande mesure dans le groupe placebo, par rapport aux groupes de supplémentation protéique (37 ± 13 vs 14 ± 11% et 38 ± 20 vs 25 ± 8% respectivement). La protéine Sestrin2 a également été régulée à la baisse après l'immobilisation, quel que soit le groupe supplémenté, malgré une augmentation correspondante de sa teneur en ARNm. Cette diminution de la protéine Sestrin2 était négativement corrélée avec le changement induit par l'immobilisation dans le régulateur prédit in silico miR-23b-3p. Aucune autre protéine mesurée en amont n'a été modifiée par immobilisation ou supplémentation.

L'immobilisation a régulé à la baisse l'activation de la voie mTORC1 postabsorption et 20 g / jour de supplémentation en protéines ont atténué la diminution de la phosphorylation des cibles régulant la synthèse des protéines musculaires.
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