Que devient l'acide glutamique des protéines?

[Nutrimuscle-Conseils]

Metabolism of Dietary Glutamate in Adults
Cynober L Ann Nutr Metab 2018;73(suppl 5):5–14

Background: Glutamate is a non-essential amino acid at the crossroads of nitrogen and energy metabolism. Glutamate metabolism is characterized by reactions that may be anabolic or catabolic in nature depending on the tissue (i.e., glutamate dehydrogenase, transaminases), and it can also be either the precursor or the metabolite of glutamine. Unlike glutamine, which is the form of interorgan ammonia transport, glutamate metabolism is mostly compartmentalized within the cells, its interorgan exchanges being limited to a flux from liver to muscle.

Summary: Glutamate catabolism is extremely intense in the splanchnic area, such that after a meal (rich in proteins) almost no glutamate appears in the systemic circulation. However, this process is saturable as after glutamate loading at a high dose level, glutamate appears dose-dependently in the circulation. This systemic glutamate ­appearance is blunted if glutamate is co-ingested with a carbohydrate source.

Key Messages: The underlying reason for this highly specific metabolism is that glutamate plays a key role in nitrogen homeostasis, and the organism does all it can to limit the bioavailability of glutamate, which can be neurotoxic in excess. As glutamate is never eaten alone, its bioavailability will be limited if not negligible, and no adverse effects are to be expected in adult humans.

Introduction
L-Glutamic acid (hereafter referred to as glutamate) was discovered by H. Ritthausen in 1866 (in [1]). On average, 100 g of protein supplies 4–12 g of glutamate [2]. There is slightly more glutamate in plant than in animal proteins, the richest being gliadin (45.7 g of glutamate/100 g of protein) and α-casein (16.5 g of glutamate/100 g of protein), respectively [1].

Glutamate added to a diet is generally in the form of monosodium glutamate (MSG). However, as MSG and all other glutamate salts (additives designated E620–E625) dissociate in aqueous solution and so behave exactly as free glutamate [2], the latter term will be used. However, to avoid confusion about administered dose in dietary interventions, the form of the glutamate (i.e., free or MSG) will be indicated. Glutamate provides a negative charge, which is important to stabilize the protein structure [3] and leads to several functional entities (see below for details). With its large number of very active metabolic pathways (see below for details), glutamate is a typical non-essential amino acid (AA). The present article will focus on dietary glutamate metabolism in adults: the fate of glutamate in neonates and infants is the subject of another paper in this issue of the Journal.

[Nutrimuscle-Diététique]

Métabolisme du glutamate alimentaire chez l'adulte
Cynober L Ann Nutr Metab 2018; 73 (suppl 5): 5–14

Contexte: Le glutamate est un acide aminé non essentiel à la croisée du métabolisme de l'azote et de l'énergie. Le métabolisme du glutamate est caractérisé par des réactions qui peuvent être de nature anabolique ou catabolique selon le tissu (c.-à-d. Glutamate déshydrogénase, transaminases), et il peut également s'agir du précurseur ou du métabolite de la glutamine. Contrairement à la glutamine, qui est la forme de transport interorganique de l'ammoniac, le métabolisme du glutamate est principalement compartimenté au sein des cellules, ses échanges interorganiques étant limités à un flux du foie vers le muscle.

Résumé : Le catabolisme du glutamate est extrêmement intense dans la zone splanchnique, de sorte qu'après un repas (riche en protéines), pratiquement aucun glutamate n'apparaît dans la circulation systémique. Cependant, ce processus est saturable car après le chargement de glutamate à une dose élevée, le glutamate apparaît en fonction de la dose dans la circulation. Cette apparence systémique de glutamate est émoussée si le glutamate est co-ingéré avec une source de glucides.

Messages clés : La raison sous-jacente de ce métabolisme très spécifique est que le glutamate joue un rôle clé dans l'homéostasie de l'azote, et l'organisme fait tout ce qu'il peut pour limiter la biodisponibilité du glutamate, qui peut être neurotoxique en excès. Le glutamate n'étant jamais consommé seul, sa biodisponibilité sera limitée, sinon négligeable, et aucun effet indésirable n'est à prévoir chez l'homme adulte.

introduction
L'acide L-glutamique (ci-après dénommé glutamate) a été découvert par H. Ritthausen en 1866 (dans [1]). En moyenne, 100 g de protéines fournissent 4 à 12 g de glutamate [2]. Il y a un peu plus de glutamate dans les protéines végétales que dans les protéines animales, les plus riches étant respectivement la gliadine (45,7 g de glutamate / 100 g de protéines) et l'α-caséine (16,5 g de glutamate / 100 g de protéines) [1].

Le glutamate ajouté à un régime alimentaire se présente généralement sous la forme de glutamate monosodique (MSG). Cependant, comme le MSG et tous les autres sels de glutamate (additifs désignés E620 – E625) se dissocient en solution aqueuse et se comportent donc exactement comme le glutamate libre [2], ce dernier terme sera utilisé. Cependant, pour éviter toute confusion au sujet de la dose administrée dans les interventions alimentaires, la forme du glutamate (c.-à-d. Libre ou MSG) sera indiquée. Le glutamate fournit une charge négative, ce qui est important pour stabiliser la structure protéique [3] et conduit à plusieurs entités fonctionnelles (voir ci-dessous pour plus de détails). Avec son grand nombre de voies métaboliques très actives (voir ci-dessous pour plus de détails), le glutamate est un acide aminé non essentiel typique (AA). Le présent article se concentrera sur le métabolisme alimentaire du glutamate chez l'adulte: le sort du glutamate chez le nouveau-né et le nourrisson fait l'objet d'un autre article dans ce numéro du Journal.