Quel effet anabolique de la glycine?

[Nutrimuscle-Conseils]

Glycine Regulates Protein Turnover by Activating Akt/mTOR and by Inhibiting MuRF1 and Atrogin-1 Gene Expression in C2C12 Myoblasts
KaiJi Sun J. Nutr. October 26, 2016

Background: The regulation of protein turnover in skeletal muscle is essential for the maintenance of integrity, growth, and function of this tissue. We recently reported that glycine enhances skeletal muscle growth in young pigs. However, the underlying mechanisms remain unknown.

Objective: This study was conducted with a mouse myoblast cell line, C2C12, to test the hypothesis that glycine activates protein kinase B/mammalian target of rapamycin (Akt/mTOR), as well as inhibits 5′-adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK) and the expression of genes for proteolysis.

Methods: C2C12 myoblasts were cultured with 0, 0.25 (physiologic concentration in mouse plasma), 0.5, or 1.0 mmol glycine/L. Cell proliferation, activation of mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1), AMPK signaling, mRNA levels of atrogin-1 and muscle-specific ring finger protein (MuRF1), and protein synthesis and degradation were measured in the absence or presence of an Akt inhibitor, LY294002, or an AMPK activator, 5-aminoimidazole-4-carboxyamide ribonucleoside (AICAR).

Results: Compared with control cells, 0.25–1.0 mmol glycine/L enhanced cell growth (by 12–15%) after 24 h (P < 0.05). Glycine treatment led to increased DNA replication (by 70–80%) while enhancing mTORC1 activation by upregulating Akt and inhibiting AMPK signaling (P < 0.05). Accordingly, glycine exposure increased (P < 0.05) the rate of protein synthesis (by 20–80%) and inhibited (P < 0.05) the rate of protein degradation (by 15–30%) in a concentration-dependent manner in C2C12 cells. These observations were validated by the use of an Akt inhibitor, LY294002, or an AMPK activator, AICAR. Moreover, glycine addition resulted in decreased mRNA levels for atrogin-1 and MuRF1 (by 20–40% and 30–50%, respectively; P < 0.05). The repressing effect of glycine on the expression of MuRF1, instead of atrogin-1, was abolished by LY294002 (P < 0.05).

Conclusions: These findings indicate that glycine plays a previously unrecognized role in enhancing protein synthesis and inhibiting protein degradation in C2C12 cells. Glycine regulates protein turnover by activating mTORC1 and by inhibiting the expression of genes for proteolysis. Our results indicate that glycine is a functional amino acid that improves muscle cell growth.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l’étude

La glycine régule le renouvellement des protéines par l’activation Akt / Mtor, par Inhibition MuRF1, par l’expression des gènes atrogin-1 des myoblastes C2C12.
Kaiji Sun J. Nutr. 26 octobre 2016

Contexte: La régulation du renouvellement des protéines dans le muscle squelettique est essentielle pour le maintien de l'intégrité, la croissance, et la fonction de ce tissu. Nous avons récemment rapporté que la glycine favorise la croissance des muscles squelettiques chez les porcelets. Cependant, les mécanismes sous-jacents restent inconnus.

Objectif: Cette étude a été réalisée avec une lignée cellulaire de myoblastes C2C12, afin de tester l'hypothèse selon laquelle la glycine active la protéine kinase B / cible mammalienne de la rapamycine (Akt / mTOR), ainsi que l’inhibition de la protéine 5'-adénosine kinase de monophosphate activé ( l'AMPK), et l'expression des gènes pour la protéolyse.

Méthodes: Les myoblastes C2C12 ont été cultivées avec 0, 0,25 (concentration physiologique plasmatique), 0,5, ou 1,0 mmole de glycine / L. La prolifération cellulaire, l'activation de la cible mammalienne de complexe rapamycine 1 (mTORC1), la signalisation AMPK, les niveaux d'ARNm de atrogin-1 et spécifiques des protéines musculaires MuRF1, et la synthèse des protéines et la dégradation ont été mesurées en absence ou en présence d'une Akt inhibiteur LY294002, ou un activateur AMPK, le 5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucléoside (AICAR).

Résultats: En comparaison avec des cellules témoins, 0,25-1,0 / mmole de glycine a apporté une croissance améliorée de cellules (par 12 à 15%) au bout de 24 h (p <0,05). La glycine a conduit à la réplication de l'ADN (de 70 à 80%) tout en améliorant l'activation de Akt mTORC1 par la régulation positive et l'inhibition de la signalisation AMPK (P <0,05). Par conséquent, l'exposition à la glycine a augmentée (P <0,05) le taux de synthèse des protéines (par 20 à 80%) et inhibée (p <0,05) le taux de dégradation des protéines (par 15 à 30%) d'une manière dépendante de la concentration dans les cellules C2C12 . Ces observations ont été validés par l'utilisation d'un inhibiteur de l'Akt, LY294002, ou un activateur de l'AMPK, AICAR. En outre, l'addition de glycine a donné lieu à une diminution des taux d'ARNm pour atrogin-1 et MuRF1 (par 20-40% et 30-50%, respectivement; P <0,05). Réprimant l'effet de la glycine sur l'expression de MuRF1, au lieu de atrogin-1, celui-ci a été supprimée par le LY294002 (P <0,05).

Conclusions: Ces résultats montrent que la glycine joue un rôle précédemment non reconnu dans l'amélioration de la synthèse des protéines et à inhiber la dégradation des protéines dans des cellules C2C12. La glycine régule le renouvellement des protéines par activation mTORC1 et en inhibant l'expression des gènes pour la protéolyse. Nos résultats indiquent que la glycine est un acide aminé fonctionnel qui améliore la croissance des cellules musculaires.