Relations citrulline - arginine?

[Nutrimuscle-Conseils]

Arginase II Plays a Central Role in the Sexual Dimorphism of Arginine Metabolism in C57BL/6 Mice
Mahmoud A Mohammad, The Journal of Nutrition, 13 November 2020

Background
Sex differences in plasma concentration of arginine and arginase activity of different tissues have been reported in mice. In addition, male but not female C57BL/6 mice have a dietary arginine requirement for growth.

Objective
The goal of this research was to test the hypothesis that arginase II is a key factor in the sexual dimorphism of arginine metabolism.

Methods
Young adult male and female wild type (WT), and heterozygous and arginase II knockout mice on a C57BL/6 background mice were infused with labeled citrulline, arginine, ornithine, phenylalanine, and tyrosine to determine the rates of appearance and interconversion of these amino acids. Tissue arginase activity was measured in the liver, heart, jejunum, kidney, pancreas, and spleen with an arginine radioisotope. The effect of genotype, sex, and their interaction was tested.

Results
Female mice produced ∼36% more citrulline than their male littermates, which translated into a greater arginine endogenous synthesis, flux, and plasma concentration (42, 6, and 27%, respectively; P < 0.001). Female mice also had a greater phenylalanine flux (10%) indicating a greater rate of whole protein breakdown; however, they had a lower protein synthesis rate than males (18%; P < 0.001). The ablation of arginase II reduced the production of citrulline and the de novo synthesis of arginine in females and increased the rate of appearance of arginine and plasma arginine concentration in male mice (16 and 22%, respectively; P < 0.001). No effect of arginase II deletion, however, was observed for whole-body protein kinetics. Arginase II activity was present in the pancreas, kidney, jejunum, and spleen; WT females had a ∼2-fold greater renal arginase activity than their WT counterparts.

Conclusions
A clear sexual dimorphism exists in the endogenous synthesis of arginine and its disposal. Female mice have a greater arginine availability than their male littermates. The ablation of arginase II increases arginine availability in male mice.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'arginase II joue un rôle central dans le dimorphisme sexuel du métabolisme de l'arginine chez les souris C57BL / 6
Mahmoud A Mohammad, The Journal of Nutrition, 13 novembre 2020

Contexte
Des différences de sexe dans la concentration plasmatique de l'arginine et de l'activité de l'arginase de différents tissus ont été rapportées chez la souris. De plus, les souris C57BL / 6 mâles mais non femelles ont un besoin alimentaire en arginine pour leur croissance.

Objectif
Le but de cette recherche était de tester l'hypothèse selon laquelle l'arginase II est un facteur clé du dimorphisme sexuel du métabolisme de l'arginine.

Méthodes
De jeunes souris adultes mâles et femelles de type sauvage (WT) et hétérozygotes et arginase II sur une souris de fond C57BL / 6 ont été infusées avec de la citrulline, de l'arginine, de l'ornithine, de la phénylalanine et de la tyrosine pour déterminer les taux d'apparition et d'interconversion de ces amino acides. L'activité de l'arginase tissulaire a été mesurée dans le foie, le cœur, le jéjunum, les reins, le pancréas et la rate avec un radio-isotope d'arginine. L'effet du génotype, du sexe et de leur interaction a été testé.

Résultats
Les souris femelles ont produit ∼36% de plus de citrulline que leurs compagnons de portée mâles, ce qui s'est traduit par une synthèse endogène d'arginine, un flux et une concentration plasmatique plus élevés (42, 6 et 27%, respectivement; P <0,001). Les souris femelles avaient également un flux de phénylalanine plus élevé (10%) indiquant un taux plus élevé de dégradation des protéines entières; cependant, ils avaient un taux de synthèse des protéines inférieur à celui des hommes (18%; P <0,001). L'ablation de l'arginase II a réduit la production de citrulline et la synthèse de novo de l'arginine chez les femelles et augmenté le taux d'apparition de l'arginine et de la concentration plasmatique d'arginine chez les souris mâles (16 et 22%, respectivement; P <0,001). Aucun effet de la délétion de l'arginase II n'a cependant été observé pour la cinétique des protéines du corps entier. L'activité de l'arginase II était présente dans le pancréas, les reins, le jéjunum et la rate; Les femelles WT avaient une activité d'arginase rénale ∼2 fois supérieure à celle de leurs homologues WT.

Conclusions
Un dimorphisme sexuel clair existe dans la synthèse endogène de l'arginine et son élimination. Les souris femelles ont une plus grande disponibilité d'arginine que leurs compagnons de portée mâles. L'ablation de l'arginase II augmente la disponibilité de l'arginine chez les souris mâle

[Nutrimuscle-Conseils]

Arginine metabolism and nitric oxide turnover in the ZSF1 animal model for heart failure with preserved ejection fraction
Petra Büttner, Scientific Reports volume 11, Article number: 20684 (2021)

Endothelial dysfunction and altered nitric oxide (NO) metabolism are considered causal factors in heart failure with preserved ejection fraction (HFpEF). NO synthase activity depends on the availability of arginine and its derivatives. Thus, we analyzed arginine, associated metabolites, arginine-metabolizing enzymes and NO turnover in 20-week-old female healthy lean (L-ZSF1) and obese ZSF1 rats (O-ZSF1) with HFpEF. Serum, urine and lysates of liver, kidney and heart were analyzed. There were significantly lower lysine (− 28%), arginine (− 31%), homoarginine (− 72%) and nitrite (− 32%) levels in serum of O-ZSF1 rats. Ornithine (+ 60%) and citrulline (+ 20%) levels were higher. Similar results were found in the heart. Expression of arginine consuming enzymes in liver and kidney was unchanged. Instead, we observed a 5.8-fold higher arginase 1 expression, presumably of granulocyte origin, in serum and > fourfold increased cardiac macrophage invasion in O-ZSF1.

We conclude that inflammatory cells in blood and heart consume arginine and probably homoarginine via arginase 1 and inducible NO synthase and release ornithine and citrulline. In combination with evidence for decreased NO turnover in O-ZSF1 rats, we assume lower arginine bioavailability to endothelial NO synthase.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Métabolisme de l'arginine et renouvellement du monoxyde d'azote dans le modèle animal ZSF1 d'insuffisance cardiaque avec fraction d'éjection préservée
Petra Büttner, Rapports scientifiques volume 11, Numéro d'article : 20684 (2021)

La dysfonction endothéliale et l'altération du métabolisme du monoxyde d'azote (NO) sont considérées comme des facteurs causals de l'insuffisance cardiaque avec fraction d'éjection préservée (HFpEF). L'activité NO synthase dépend de la disponibilité de l'arginine et de ses dérivés. Ainsi, nous avons analysé l'arginine, les métabolites associés, les enzymes métabolisant l'arginine et le renouvellement du NO chez des rats femelles saines maigres (L-ZSF1) et obèses ZSF1 (O-ZSF1) de 20 semaines avec HFpEF. Le sérum, l'urine et les lysats du foie, des reins et du cœur ont été analysés. Les taux de lysine (- 28 %), d'arginine (- 31 %), d'homoarginine (- 72 %) et de nitrite (- 32 %) étaient significativement plus faibles dans le sérum des rats O-ZSF1. Les taux d'ornithine (+ 60 %) et de citrulline (+ 20 %) étaient plus élevés. Des résultats similaires ont été trouvés dans le cœur. L'expression des enzymes consommant de l'arginine dans le foie et les reins était inchangée. Au lieu de cela, nous avons observé une expression de l'arginase 1 5,8 fois plus élevée, probablement d'origine granulocytaire, dans le sérum et une invasion des macrophages cardiaques  >  quadruple augmentée dans O-ZSF1.

Nous concluons que les cellules inflammatoires du sang et du cœur consomment de l'arginine et probablement de l'homoarginine via l'arginase 1 et la NO synthase inductible et libèrent de l'ornithine et de la citrulline. En combinaison avec des preuves d'une diminution du renouvellement du NO chez les rats O-ZSF1, nous supposons une biodisponibilité de l'arginine inférieure à la NO synthase endothéliale.