La whey + leucine augmente la riposte anabolique de la muscu

[Nutrimuscle-Conseils]

MTOR PATHWAY PHOSPHORYLATION AND ENDOCRINE RESPONSES FOLLOWING HEAVY RESISTANCE EXERCISE WITH LEUCINE AND WHEY PROTEIN SUPPLEMENTATION," International Journal of Exercise Science: Conference Proceedings: (2014) "Vol. 11: Iss. 1, Article 4. Lane, MT

Leucine ingestion, via circulating insulin, reportedly activates skeletal muscle activation of the mTOR pathway, contributing to a hypertrophy response. There is limited evidence of this occurring for humans in response to heavy resistance exercise. PURPOSE: To compare the post-resistance exercise effects of leucine and whey protein supplementation on muscle mTOR pathway phosphorylation and the endocrine profile.

METHODS: Twenty recreationally active males (X±S D; Age = 27.8±2.8 yrs, Hgt = 1.78±0.07 m, Wgt = 81.3±11.0 kg) served as subjects. On visit 1, subjects gave a muscle biopsy of the vastus lateralis m. (baseline) and were tested for 10 repetition maximum (RM) on leg press and leg extension machines to determine baselines for strength and skeletal muscle Akt(S473), mTOR(S2448) 4E-BP1(Thr70), P70S6K(Thr 421), and S6(5G10) phosphorylation. Prior to biopsy, serum samples were collected and subsequently analyzed via ELISA for cortisol, glucose and insulin. On visit 2, subjects were randomized to ingest either leucine+whey protein (10g+10g; supplement) or a non-caloric placebo. Visit 3 was 3-5 days after the baseline session in a double-blind crossover design where subjects were given either the placebo or supplement with the order being randomized. During this visit, 5 sets of 10 RM were performed on the leg press and leg extension. Immediately after completion of each training session, subjects ingested the placebo or the supplement, followed by a serum sample 30 min and muscle biopsy 45 min later. The procedure was repeated 7-9 days later utilizing the opposite drink. SDS-PAGE and western blots were used to quantify total and phosphorylated signaling proteins. A one way repeated measures ANOVA was used to determine the differences between each group (α < 0.05; * > baseline; + > placebo).

RESULTS: Phosphorylation of each signaling protein for both conditions were normalized to baseline for each subject (X±S D baseline = 1.00±0.0). Relative phosphorylations were as follows; Akt, supplement = 1.33±0.34*+, placebo = 1.12±0.32*; p70s6k, supplement = 24.69±24.29*, and placebo = 15.66±13.67*; S6, supplement = 135.17±121.16*+, and placebo = 66.86±67.45*. No differences were reported for mTOR or 4E-BP1. Insulin (pmol·L-1) was 15.4±17.3, 85.6±69.9*+, and 22.5±29.2 for baseline, supplement, and placebo, respectively. No differences were observed for cortisol or glucose.

CONCLUSION: Supplementation of leucine plus whey protein directly after heavy resistance exercise increases the anabolic signaling in the muscle more than placebo ingestion.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l’étude :

La voie de phosphorylation MTOR et les réponses endocrines suivants des exercices en résistance de haute intensité, accompagné d’une supplémentation en leucine et en protéines.
"International Journal of Exercise Science: Actes de la conférence: (2014)" Vol. 11: Iss. 1, article 4. Lane, MT

L’ingestion de leucine, par l’intermédiaire de l’insuline circulante, activée par la voie mTOR, ce qui provoque une réponse hypertrophique. Il y a peu de preuves que cela se produit chez des humains, après un exercice de haute intensité.
Objectif : comparer les effets d’une supplémentation en leucine et en protéines après un exercice en résistance, sur la voie de phosphorylation mTOR et le profil endocrinien.

Méthodes
20 hommes actifs (X ± SD; âge = 27,8 ± 2,8 yrs, Hgt = 1,78 ± 0,07 m, Wgt = 81,3 ± 11,0 kg) ont servi de sujets.

Lors de la première visite, une biopsie musculaire du vaste externe chez chaque patient a été effectuée. Ils ont effectué également 10 répétitions d’exercices au niveau des jambes, afin de déterminer la force du muscle squelettique Akt (S473), mTOR (S2448) 4E-BP1 (Thr70), p70S6K (Thr 421), et S6 (5G10).

Avant la biopsie, les échantillons du sérum ont été prélevés et analysés par l’intermédiaire de la méthode d’ELISA, pour le cortisol, le glucose et l’insuline.

Lors de la deuxième visite, les sujets ont pris soit de la leucine+protéines (10g +10 g) ou un placebo non-calorique. A la 3ème visite, 3 à 5 jours après la première visite, dans une conception croisée à double insu, les sujets ont reçu soit un placebo soit un supplément. Au cours de cette visite, 5 séries de 10 RM ont été réalisés. Immédiatement après la fin de chaque session, les sujets ont ingérés soit le placebo ou soit le supplément, suivi d’un échantillon du sérum (30 minutes après la fin) et une biopsie musculaire (45 minutes plus tard). La procédure a été répétée 7 à 9 jours plus tard, en utilisant une boisson opposée.
Les systèmes SDS-PAGE et Western blots ont été utilisés afin de quantifier le taux de protéines totales et du taux de phosphorylation. ANOVA, a été utilisé pour déterminer les différences entre chaque groupe (α <0,05; *> de base; +> placebo).

Résultats
La phosphorylation de chaque protéine de signalisation, pour les deux conditions, ont été normalisés par rapport au niveau de référence de chaque sujet (X ± SD de base = 1,00 ± 0,0). La phosphorylation était comme suit; Akt, supplément = 1,33 ± 0,34 * +, placebo = 1,12 ± 0,32 *; p70S6K, supplément = 24,69 ± 24,29 * et placebo = 15,66 ± 13,67 *; S6, supplément = 135,17 ± 121,16 * +, et le placebo = 66,86 ± 67,45 *. Aucune différence n'a été signalé pour mTOR ou 4E-BP1. L’insuline (pmol • L-1) était de 15,4 ± 17,3, 85,6 ± 69,9 * +, et 22,5 ± 29,2 à la base, avec supplément, et pour le placebo, respectivement. Aucune différence n'a été observée pour le cortisol ou de glucose.

Conclusion: La supplémentation en leucine ajouté à une supplémentation en protéines, directement après un exercice de haute résistance, augmente le taux anabolisant dans le muscle, à un taux supérieur par rapport à un placebo.

[Nutrimuscle-Conseils]

Evaluation of pre-workout and recovery formulations on body composition and performance after a 6-week high-intensity training program
Hannah E. Cabre Front. Nutr., 02 November 2022

Introduction: Activities such as high-intensity resistance training (HIRT) and high-intensity interval training (HIIT) may be more time-efficient modes to stimulate rapid changes in performance and body composition. There is little research evaluating the combined effects of HIRT and HIIT on body composition and strength, particularly when paired with nutritional supplementation.

Purpose: To evaluate the chronic effects of pre- and post-workout supplementation on body composition and strength, and to understand sex-specific responses.

Materials and methods: 64 untrained males (n = 23) and females (n = 41) (mean ± standard deviation; age: 33.2 ± 10.0 years; %fat: 31.6 ± 7.4%) were randomized to either
(1) pre-post supplementation
[SUP (n = 25); pre = multi-ingredient caffeine/HMB/vit D; post = whey protein/carbohydrates/glucosamine/vitamins],
(2) placebo [PL (n = 24); non-caloric], or
(3) control [idiot (n = 15)]. All participants completed one repetition max (1RM) strength testing for leg press and bench press at baseline and week 6. Estimates of fat mass (FM) and lean mass (LM) were measured via dual energy x-ray absorptiometry. Participants in the SUP or PL group completed a 6-week supervised exercise intervention consisting of a full-body HIRT workout (3 × 6–8 reps) followed by a HIIT treadmill run (6 × 1 min run: 1 min rest) twice per week. Outcomes were evaluated by separate repeated measure ANOVAs (2 × 3).

Results: There were no differences in FM between groups or sex (p = 0.133–0.851). LM increased from baseline to post-testing for all groups [Mean difference [MD(Post-Pre) ± Standard Error (SE) = 0.78 ± 0.12 kg; p < 0.001]. While not significant (p = 0.081), SUP gained more LM compared to PL [MD(SUP-PL) ± SE = 3.5 ± 3.3 kg] and idiot [MD(SUP-CON) ± SE = 5.2 ± 3.8 kg]. LM increased over time for both males (0.84 ± 0.24 kg; p = 0.003) and females (0.73 ± 0.14 kg; p < 0.001). The SUP group resulted in a significant increase in 1RM leg press compared to the idiot group (89.9 ± 30.8 kg; p = 0.015), with no significant differences compared to PL (p = 0.409). The SUP group had greater increases in 1RM bench press compared to the idiot group (9.8 ± 1.8 kg; p < 0.001), with no significant differences compared to PL (p = 0.99). Both sexes increased upper- (5.5 ± 0.7 kg; p < 0.001) and lower-body strength (69.8 ± 4.5 kg p < 0.001) with training.

Conclusion: Nutrient supplementation timing appears to augment body composition changes and strength compared to control. Pre-/post-nutrient timing may support greater increases in LM and lower- and upper-body strength in both men and women.

[Nutrimuscle-Conseils]

The Acute Effects of Milk Consumption on Systemic Inflammation after Combined Resistance and Plyometric Exercise in Young Adult Females
by Emily C. Fraschetti Nutrients 2022, 14(21), 4532;

High-intensity/impact exercise elicits a transient increase in inflammatory biomarkers. Consuming nutrient-dense wholefoods, like milk, following exercise may modulate post-exercise inflammation and aid recovery. We examined the effect of post-exercise skim milk consumption (versus an isoenergetic, isovolumetric carbohydrate [CHO] drink) on acute exercise-induced inflammation in untrained females. Using a randomized crossover design, 13 healthy females (age = 20 ± 2.3 y; BMI = 21.0 ± 1.1 kg/m2) completed two bouts of combined resistance/plyometric exercise followed by either skim milk (MILK) or CHO at 5-min and 1 h post-exercise.

Serum interleukin [IL]-1β, IL-6, IL-10, and tumor necrosis factor-alpha (TNF-α) concentrations were measured at pre-exercise, 15-min, 75-min, 24 h, and 48 h post-exercise. IL-6 increased 15-min post-exercise vs. all other timepoints (time effect, p = 0.017). Between 24 and 48 h, IL-10 decreased and increased in the MILK and CHO conditions, respectively (interaction, p = 0.018). There were no significant effects for IL-1β or TNF-α. Relative concentrations of IL-1β (p = 0.049) and IL-10 (p = 0.028) at 48 h post-exercise were lower in MILK vs. CHO.

Milk post-exercise did not influence the absolute concentration of pro-inflammatory cytokines; however, there were divergent responses for the anti-inflammatory cytokine, IL-10, and milk reduced the relative inflammatory response at 48 h (vs. CHO) for IL-1β and IL-10. This demonstrates the potential for milk to modulate inflammation post-exercise in this sample.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Les effets aigus de la consommation de lait sur l'inflammation systémique après un exercice combiné de résistance et de pliométrie chez les jeunes femmes adultes
par Emily C. Fraschetti Nutrients 2022, 14(21), 4532 ;

L'exercice à haute intensité/impact provoque une augmentation transitoire des biomarqueurs inflammatoires. La consommation d'aliments complets riches en nutriments, comme le lait, après l'exercice peut moduler l'inflammation post-exercice et favoriser la récupération. Nous avons examiné l'effet de la consommation de lait écrémé après l'exercice (par rapport à une boisson glucidique isoénergétique et isovolumétrique [CHO]) sur l'inflammation aiguë induite par l'exercice chez des femmes non entraînées. En utilisant une conception croisée randomisée, 13 femmes en bonne santé (âge = 20 ± 2,3 ans ; IMC = 21,0 ± 1,1 kg/m2) ont effectué deux épisodes d'exercices combinés de résistance/pliométrique suivis de lait écrémé (LAIT) ou de CHO à 5 min et 1h après l'exercice.

Les concentrations sériques d'interleukine [IL]-1β, IL-6, IL-10 et de facteur de nécrose tumorale alpha (TNF-α) ont été mesurées avant l'exercice, 15 min, 75 min, 24 h et 48 h après -exercer. L'IL-6 a augmenté 15 minutes après l'exercice par rapport à tous les autres moments (effet temporel, p = 0,017). Entre 24 et 48 h, l'IL-10 a diminué et augmenté dans les conditions LAIT et CHO, respectivement (interaction, p = 0,018). Il n'y avait pas d'effets significatifs pour l'IL-1β ou le TNF-α. Les concentrations relatives d'IL-1β (p = 0,049) et d'IL-10 (p = 0,028) à 48 h après l'exercice étaient plus faibles dans MILK vs CHO.

Le lait post-exercice n'a pas influencé la concentration absolue de cytokines pro-inflammatoires ; cependant, il y avait des réponses divergentes pour la cytokine anti-inflammatoire, IL-10, et le lait a réduit la réponse inflammatoire relative à 48 h (vs. CHO) pour IL-1β et IL-10. Cela démontre le potentiel du lait à moduler l'inflammation après l'exercice dans cet échantillon.

[Nutrimuscle-Conseils]

Resistance exercise enhances long-term mTORC1 sensitivity to leucine
Gommaar D'Hulst Molecular Metabolism Volume 66, December 2022, 101615

Highlights
• Enhanced mTORC1 sensitivity to leucine persists up to 48 h after exercise.
• Increased muscle sensitivity to leucine is only observed in muscles which are recruited during exercise.
• Exercise drives a long-term increase in the expression of genes involved in amino acid transport, leading to improved leucine uptake.
• Acute exercise led to sustained expression of activated transcription factor 4 (ATF4), a main regulator of amino acid transporter/metabolism genes.
• mTORC1 suppression using rapamycin does not inhibit ATF4, suggesting that ATF4 is activated via stress responsive pathways.

Objective
Exercise enhances the sensitivity of mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) to amino acids, in particular leucine. How long this enhanced sensitivity lasts, and which mechanisms control enhanced leucine-mediated mTORC1 activation following exercise is currently unknown.

Methods
C57BL/6J mice were exercised for one night in a resistance-braked running wheel after a 12-day acclimatization period. Mice were gavaged with a submaximal dose of l-leucine or saline acutely or 48 h after exercise cessation, following 3 h food withdrawal. Muscles were excised 30 min after leucine administration. To study the contribution of mTORC1, we repeated those experiments but blocked mTORC1 activation using rapamycin immediately before the overnight running bout and one hour before the first dose of leucine. mTORC1 signaling, muscle protein synthesis and amino acid sensing machinery were assessed using immunoblot and qPCR. Leucine uptake was measured using L-[14C(U)]-leucine tracer labeling.

Results
When compared to sedentary conditions, leucine supplementation more potently activated mTORC1 and protein synthesis in acutely exercised muscle. This effect was observed in m. soleus but not in m. tibialis anterior nor m. plantaris. The synergistic effect in m. soleus was long-lasting as key downstream markers of mTORC1 as well as protein synthesis remained higher when leucine was administered 48 h after exercise. We found that exercise enhanced the expression of amino acid transporters and promoted uptake of leucine into the muscle, leading to higher free intramuscular leucine levels. This coincided with increased expression of activating transcription factor 4 (ATF4), a main transcriptional regulator of amino acid uptake and metabolism, and downstream activation of amino acid genes as well as leucyl-tRNA synthetase (LARS), a putative leucine sensor. Finally, blocking mTORC1 using rapamycin did not reduce expression and activation of ATF4, suggesting that the latter does not act downstream of mTORC1. Rather, we found a robust increase in eukaryotic initiation factor 2α (eIF2α) phosphorylation, suggesting that the integrated stress response pathway, rather than exercise-induced mTORC1 activation, drives long-term ATF4 expression in skeletal muscle after exercise.

Conclusions
The enhanced sensitivity of mTORC1 to leucine is maintained at least 48 h after exercise. This shows that the anabolic window of opportunity for protein ingestion is not restricted to the first hours immediately following exercise. Increased mTORC1 sensitivity to leucine coincided with enhanced leucine influx into muscle and higher expression of genes involved in leucine sensing and amino acid metabolism. Also, exercise induced an increase in ATF4 protein expression. Altogether, these data suggest that muscular contractions switch on a coordinated program to enhance amino acid uptake as well as intramuscular sensing of key amino acids involved in mTORC1 activation and the stimulation of muscle protein synthesis.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'exercice de résistance améliore la sensibilité à long terme de mTORC1 à la leucine
Gommaar D'Hulst Métabolisme moléculaire Volume 66, décembre 2022, 101615

Points forts
• La sensibilité améliorée de mTORC1 à la leucine persiste jusqu'à 48 h après l'exercice.
• Une sensibilité musculaire accrue à la leucine n'est observée que dans les muscles qui sont sollicités pendant l'exercice.
• L'exercice entraîne une augmentation à long terme de l'expression des gènes impliqués dans le transport des acides aminés, conduisant à une meilleure absorption de la leucine.
• L'exercice intense a conduit à l'expression soutenue du facteur de transcription activé 4 (ATF4), un régulateur principal des gènes de transport/métabolisme des acides aminés.
• La suppression de mTORC1 à l'aide de la rapamycine n'inhibe pas l'ATF4, ce qui suggère que l'ATF4 est activé via des voies de réponse au stress.

Objectif
L'exercice améliore la sensibilité de la cible mammifère du complexe de rapamycine 1 (mTORC1) aux acides aminés, en particulier la leucine. La durée de cette sensibilité accrue et les mécanismes qui contrôlent l'activation améliorée de mTORC1 médiée par la leucine après l'exercice sont actuellement inconnus.

Méthodes
Des souris C57BL/6J ont été entraînées pendant une nuit dans une roue de course freinée par résistance après une période d'acclimatation de 12 jours. Les souris ont été gavées avec une dose sous-maximale de l-leucine ou de solution saline de manière aiguë ou 48 h après l'arrêt de l'exercice, après 3 h de sevrage alimentaire. Les muscles ont été excisés 30 min après l'administration de leucine. Pour étudier la contribution de mTORC1, nous avons répété ces expériences mais bloqué l'activation de mTORC1 en utilisant de la rapamycine immédiatement avant la course nocturne et une heure avant la première dose de leucine. La signalisation mTORC1, la synthèse des protéines musculaires et la machinerie de détection des acides aminés ont été évaluées par immunoblot et qPCR. L'absorption de leucine a été mesurée à l'aide du marquage du traceur L-[14C(U)]-leucine.

Résultats
Par rapport aux conditions sédentaires, la supplémentation en leucine a activé plus puissamment mTORC1 et la synthèse des protéines dans les muscles fortement sollicités. Cet effet a été observé en m. soléaire mais pas en m. tibial antérieur ni m. plantaire. L'effet synergique en m. soleus était de longue durée car les principaux marqueurs en aval de mTORC1 ainsi que la synthèse des protéines restaient plus élevés lorsque la leucine était administrée 48 h après l'exercice. Nous avons constaté que l'exercice améliorait l'expression des transporteurs d'acides aminés et favorisait l'absorption de la leucine dans le muscle, entraînant des niveaux de leucine intramusculaire libre plus élevés. Cela a coïncidé avec une expression accrue du facteur de transcription activant 4 (ATF4), un régulateur transcriptionnel principal de l'absorption et du métabolisme des acides aminés, et l'activation en aval des gènes d'acides aminés ainsi que de la leucyl-ARNt synthétase (LARS), un capteur de leucine putatif. Enfin, le blocage de mTORC1 à l'aide de rapamycine n'a pas réduit l'expression et l'activation d'ATF4, suggérant que ce dernier n'agit pas en aval de mTORC1. Nous avons plutôt constaté une augmentation robuste de la phosphorylation du facteur d'initiation eucaryote 2α (eIF2α), suggérant que la voie de réponse au stress intégrée, plutôt que l'activation de mTORC1 induite par l'exercice, entraîne l'expression à long terme de l'ATF4 dans le muscle squelettique après l'exercice.

conclusion
La sensibilité accrue de mTORC1 à la leucine est maintenue au moins 48 h après l'exercice. Cela montre que la fenêtre d'opportunité anabolique pour l'ingestion de protéines n'est pas limitée aux premières heures qui suivent immédiatement l'exercice. La sensibilité accrue de mTORC1 à la leucine a coïncidé avec un afflux accru de leucine dans les muscles et une expression plus élevée des gènes impliqués dans la détection de la leucine et le métabolisme des acides aminés. De plus, l'exercice a induit une augmentation de l'expression de la protéine ATF4. Au total, ces données suggèrent que les contractions musculaires activent un programme coordonné pour améliorer l'absorption des acides aminés ainsi que la détection intramusculaire des acides aminés clés impliqués dans l'activation de mTORC1 et la stimulation de la synthèse des protéines musculaires.

[Nutrimuscle-Conseils]

Effects of Whey Protein Supplement on 4-Week Resistance Exercise-Induced Improvements in Muscle Mass and Isokinetic Muscular Function under Dietary Control
by Chae-Been Kim Nutrients 2023, 15(4), 1003;

(1) The purpose of this study was to investigate the effect of whey protein supplementation under dietary control on improvements in muscle mass and function following resistance exercise training. (2) Thirty-two men were randomly assigned to a whey protein supplementation group taking whey protein isolate (PSG, n = 17) and a placebo group (idiot, n = 15). Participants were provided with three meals per day corresponding to the estimated individual daily energy intake. The supervised resistance exercise program was conducted 60 min per day, six days per week, for four weeks.

(3) Post-intervention, there was a significant interaction between groups in terms of muscle mass increase (p = 0.033, η2 = 0.14), with a greater increase in the PSG. There were also significant interactions between the groups and increases in peak torque of the dominant knee flexors (p = 0.048, η2 = 0.12), dominant shoulder extensors, and non-dominant shoulder extensors (p = 0.028, η2 = 0.15; p = 0.015, η2 = 0.18), and the total work of the dominant knee and shoulder extensors (p = 0.012, η2 = 0.19; p = 0.013, η2 = 0.19), with greater increases in the PSG.

(4) These results suggest that whey protein supplementation enhances resistance exercise-induced increase in muscle mass and overall muscular strength and endurance, independent of dietary influence.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Effets du supplément de protéines de lactosérum sur les améliorations induites par l'exercice de résistance de 4 semaines dans la masse musculaire et la fonction musculaire isocinétique sous contrôle alimentaire
par Chae-Been Kim Nutrients 2023, 15(4), 1003 ;

(1) Le but de cette étude était d'étudier l'effet de la supplémentation en protéines de lactosérum sous contrôle alimentaire sur l'amélioration de la masse musculaire et de la fonction après un entraînement en résistance. (2) Trente-deux hommes ont été assignés au hasard à un groupe de supplémentation en protéines de lactosérum prenant un isolat de protéines de lactosérum (PSG, n = 17) et un groupe placebo (idiot, n = 15). Les participants ont reçu trois repas par jour correspondant à l'apport énergétique quotidien individuel estimé. Le programme d'exercices de résistance supervisés a été mené 60 minutes par jour, six jours par semaine, pendant quatre semaines.

(3) Post-intervention, il y avait une interaction significative entre les groupes en termes d'augmentation de la masse musculaire (p = 0,033, η2 = 0,14), avec une augmentation plus importante de la PSG. Il y avait également des interactions significatives entre les groupes et des augmentations du couple maximal des fléchisseurs du genou dominants (p = 0,048, η2 = 0,12), des extenseurs d'épaule dominants et des extenseurs d'épaule non dominants (p = 0,028, η2 = 0,15 ; p = 0,015 , η2 = 0,18), et le travail total des extenseurs dominants du genou et de l'épaule (p = 0,012, η2 = 0,19 ; p = 0,013, η2 = 0,19), avec des augmentations plus importantes de la PSG.

(4) Ces résultats suggèrent que la supplémentation en protéines de lactosérum améliore l'augmentation de la masse musculaire induite par l'exercice de résistance, ainsi que la force et l'endurance musculaires globales, indépendamment de l'influence de l'alimentation.

[Nutrimuscle-Conseils]

The impact of dietary protein supplementation on recovery from resistance exercise-induced muscle damage: A systematic review with meta-analysis
Alice G. Pearson European Journal of Clinical Nutrition volume 77, pages767–783 (2023)

Background
It is unknown whether dietary protein consumption can attenuate resistance exercise-induced muscle damage (EIMD). Managing EIMD may accelerate muscle recovery and allow frequent, high-quality exercise to promote muscle adaptations. This systematic review and meta-analysis examined the impact of peri-exercise protein supplementation on resistance EIMD.

Methods
A literature search was conducted on PubMed, SPORTDiscus, and Web of Science up to March 2021 for relevant articles. PEDro criteria were used to assess bias within included studies. A Hedges’ g effect size (ES) was calculated for indirect markers of EIMD at  h post-exercise. Weighted ESs were included in a random effects model to determine overall ESs over time.

Results
Twenty-nine studies were included in the systematic review and 40 trials were included in ≥1 meta-analyses (16 total). There were significant overall effects of protein for preserving isometric maximal voluntary contraction (MVC) at 96 h (0.563 [0.232, 0.894]) and isokinetic MVC at 24 h (0.639 [0.116, 1.162]), 48 h (0.447 [0.104, 0.790]), and 72 h (0.569 [0.136, 1.002]). Overall ESs were large in favour of protein for attenuating creatine kinase concentration at 48 h (0.836 [−0.001, 1.673]) and 72 h (1.335 [0.294, 2.376]). Protein supplementation had no effect on muscle soreness compared with the control.

Conclusion
Peri-exercise protein consumption could help maintain maximal strength and lower creatine kinase concentration following resistance exercise but not reduce muscle soreness. Conflicting data may be due to methodological divergencies between studies. Standardised methods and data reporting for EIMD research are needed.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'impact de la supplémentation en protéines alimentaires sur la récupération des dommages musculaires induits par l'exercice de résistance : une revue systématique avec méta-analyse
Alice G. Pearson Journal européen de nutrition clinique volume 77, pages 767–783 (2023)

Arrière-plan
On ne sait pas si la consommation de protéines alimentaires peut atténuer les dommages musculaires induits par l'exercice de résistance (EIMD). La gestion de l'EIMD peut accélérer la récupération musculaire et permettre des exercices fréquents et de haute qualité pour favoriser les adaptations musculaires. Cette revue systématique et méta-analyse a examiné l'impact de la supplémentation en protéines péri-exercice sur la résistance EIMD.

Méthodes
Une recherche documentaire a été menée sur PubMed, SPORTDiscus et Web of Science jusqu'en mars 2021 pour les articles pertinents. Les critères PEDro ont été utilisés pour évaluer les biais dans les études incluses. Une taille d'effet g (ES) de Hedges a été calculée pour les marqueurs indirects d'EIMD à  h après l'exercice. Les ES pondérés ont été inclus dans un modèle à effets aléatoires pour déterminer les ES globaux au fil du temps.

Résultats
Vingt-neuf études ont été incluses dans la revue systématique et 40 essais ont été inclus dans ≥ 1 méta-analyse (16 au total). Il y avait des effets globaux significatifs de la protéine pour préserver la contraction volontaire maximale isométrique (MVC) à 96 h (0,563 [0,232, 0,894]) et la MVC isocinétique à 24 h (0,639 [0,116, 1,162]), 48 h (0,447 [0,104, 0,790 ]), et 72 h (0,569 [0,136, 1,002]). Les ES globaux étaient importants en faveur de la protéine pour atténuer la concentration de créatine kinase à 48 h (0,836 [−0,001, 1,673]) et 72 h (1,335 [0,294, 2,376]). La supplémentation en protéines n'a eu aucun effet sur les douleurs musculaires par rapport au témoin.

Conclusion
La consommation de protéines péri-exercice pourrait aider à maintenir une force maximale et à réduire la concentration de créatine kinase après un exercice de résistance, mais pas à réduire les douleurs musculaires. Des données contradictoires peuvent être dues à des divergences méthodologiques entre les études. Des méthodes et des rapports de données normalisés pour la recherche EIMD sont nécessaires.

[Nutrimuscle-Conseils]

Transcriptomic Analysis of Human Skeletal Muscle in Response to Aerobic Exercise and Protein Intake
by Xueqing Zeng Nutrients 2023, 15(15), 3485;

This study aimed to provide a more comprehensive molecular insight into the effects of aerobic exercise (AE), protein intake (PI), and AE combined with PI on human skeletal muscle by comparing their transcriptomic profiles.

Fourteen published datasets obtained from the Gene Expression Omnibus (GEO) database were used. The hub genes were identified in response to acute AE (ACTB, IL6), training AE (UBB, COL1A1), PI (EZH2), acute AE combined with PI (DDIT3), and training AE combined with PI (MYC). Both FOS and MYC were upregulated in response to acute AE, and they were, respectively, downregulated by higher PI and a combination of AE and PI. COL1A1 was upregulated by training AE but was downregulated by higher PI.

Results from the gene set enrichment analysis (p < 0.05 and FDR < 25%) showed that AE and PI delivered their impacts on human skeletal muscle in analogous pathways, including aerobic respiration, mitochondrial complexes, extracellular matrix (ECM) remodeling, metabolic process, and immune/inflammatory responses, whereas, PI may attenuate the response of immune/inflammation and ECM remodeling which would be promoted by AE, irrespective of its types.

Compared to PI alone, acute AE combined with PI would further promote protein turnover and synthesis, but suppress skeletal muscle contraction and movement.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Analyse transcriptomique du muscle squelettique humain en réponse à l'exercice aérobie et à l'apport en protéines
par Xueqing Zeng Nutrients 2023, 15(15), 3485 ;

Cette étude visait à fournir un aperçu moléculaire plus complet des effets de l'exercice aérobie (AE), de l'apport en protéines (IP) et de l'AE combiné à l'IP sur le muscle squelettique humain en comparant leurs profils transcriptomiques.

Quatorze ensembles de données publiés obtenus à partir de la base de données Gene Expression Omnibus (GEO) ont été utilisés. Les gènes centraux ont été identifiés en réponse à un AE aigu (ACTB, IL6), à un AE d'entraînement (UBB, COL1A1), à un PI (EZH2), à un AE aigu combiné à un PI (DDIT3) et à un AE d'entraînement combiné à un PI (MYC). Le FOS et le MYC étaient tous deux régulés positivement en réponse à un EI aigu, et ils étaient respectivement régulés négativement par un IP plus élevé et une combinaison d'AE et d'IP. COL1A1 a été régulé positivement par l'entraînement AE, mais a été régulé négativement par un IP plus élevé.

Les résultats de l'analyse d'enrichissement de l'ensemble de gènes (p < 0,05 et FDR < 25 %) ont montré que l'AE et l'IP ont eu des effets sur le muscle squelettique humain par des voies analogues, notamment la respiration aérobie, les complexes mitochondriaux, le remodelage de la matrice extracellulaire (gars), les processus métaboliques, et les réponses immunitaires/inflammatoires, tandis que l'IP peut atténuer la réponse immunitaire/inflammatoire et le remodelage de la gars qui seraient favorisés par l'AE, quels que soient ses types.

Par rapport à l’IP seul, l’EI aigu combiné à l’IP favoriserait davantage le renouvellement et la synthèse des protéines, mais supprimerait la contraction et le mouvement des muscles squelettiques.