Importance des BCAA pour les muscles ?

[Nutrimuscle-Conseils]

Metabolism of the Branched-Chain Amino Acids are Disrupted by Chemotherapy Drugs
Stephen Mora, fasebj.2021.35.S1.02035

Cachexia is a devastating muscle-wasting condition found in many diseases, including cancer, chronic kidney disease and heart failure. Aside from both tumour burden and disease-related malnutrition, the development of cachexia is associated with chemotherapy treatment. Branched- chain amino acids (BCAA: leucine, isoleucine and valine) are critical regulators of skeletal muscle protein anabolism due to their activation of the mammalian/mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1). However, BCAA supplementation/nutritional support does not fully reverse chemotherapy-induced cachexia.

Therefore, we investigated whether breakdown of BCAAs is affected by chemotherapy drugs. On day 4 of differentiation, L6 myotubes were treated with vehicle (1.4μL/mL DMSO) or a common chemotherapy drug cocktail, folfiri (a mixture of CPT-11 (20μg/mL), leucovorin (10μg/mL), and 5-fluorouracil (50μg/mL)) for 24-48h. Myotubes treated with folfiri exhibited ~30% reductions in myotube diameter (p < 0.05, n=3) and ~50% reductions in abundance of myofibrillar proteins myosin heavy chain-1 (MHC) and troponin (p < 0.05). Protein content of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex (BCKD), the enzyme responsible for the irreversible decarboxylation of the BCAA ketoacids, was unchanged following folfiri treatment. However, the activity of this enzyme complex was significantly decreased (~20%) 24 and 48h following treatment with folfiri (p < 0.05). Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex kinase (BDK), a negative regulator of BCKD, was increased 24h (~20%), but unchanged at 48h following folfiri treatment. Compared to vehicle, folfiri-treated myotubes showed a non-significant reduction (~30%) in phenylalanine incorporation into proteins. In line with studies showing a link between impaired BCAA catabolism and insulin resistance, our data suggest a link between chemotherapy-induced muscle atrophy and altered BCAA catabolism.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Le métabolisme des acides aminés à chaîne ramifiée est perturbé par les médicaments de chimiothérapie
Stephen Mora, fasebj.2021.35.S1.02035

La cachexie est une maladie dévastatrice de fonte musculaire que l'on retrouve dans de nombreuses maladies, notamment le cancer, les maladies rénales chroniques et l'insuffisance cardiaque. Outre la charge tumorale et la malnutrition liée à la maladie, le développement de la cachexie est associé au traitement par chimiothérapie. Les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA : leucine, isoleucine et valine) sont des régulateurs essentiels de l'anabolisme des protéines du muscle squelettique en raison de leur activation de la cible mammifère/mécaniste du complexe de rapamycine 1 (mTORC1). Cependant, la supplémentation/soutien nutritionnel en BCAA n'inverse pas complètement la cachexie induite par la chimiothérapie.

Par conséquent, nous avons étudié si la dégradation des BCAA est affectée par les médicaments de chimiothérapie. Au jour 4 de la différenciation, les myotubes L6 ont été traités avec un véhicule (1,4 L/mL de DMSO) ou un cocktail de médicaments chimiothérapeutiques commun, le folfiri (un mélange de CPT-11 (20 g/mL), de leucovorine (10 g/mL) et de 5- fluorouracile (50μg/mL)) pendant 24-48h. Les myotubes traités au folfiri présentaient des réductions d'environ 30 % du diamètre des myotubes (p < 0,05, n = 3) et des réductions d'environ 50 % de l'abondance des protéines myofibrillaires myosine chaîne lourde-1 (MHC) et troponine (p < 0,05). La teneur en protéines du complexe alpha-cétoacide déshydrogénase à chaîne ramifiée (BCKD), l'enzyme responsable de la décarboxylation irréversible des cétoacides BCAA, était inchangée après le traitement au folfiri. Cependant, l'activité de ce complexe enzymatique a été significativement diminuée (~ 20 %) 24 et 48 h après le traitement au folfiri (p < 0,05). L'alpha-cétoacide déshydrogénase complexe kinase (BDK), un régulateur négatif de la BCKD, a augmenté 24h (~20%), mais inchangé à 48h après le traitement au folfiri. Par rapport au véhicule, les myotubes traités au folfiri ont montré une réduction non significative (~ 30 %) de l'incorporation de phénylalanine dans les protéines. Conformément aux études montrant un lien entre le catabolisme altéré des BCAA et la résistance à l'insuline, nos données suggèrent un lien entre l'atrophie musculaire induite par la chimiothérapie et le catabolisme altéré des BCAA.

[Nutrimuscle-Conseils]

The effect of branched-chain amino acid on muscle damage markers and performance following strenuous exercise: a systematic review and meta-analysis
Kenji Doma Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism • 4 October 2021 •

This systematic review and meta-analysis determined whether the ergogenic effects of branched-chain amino acids (BCAA) ameliorated markers of muscle damage and performance following strenuous exercise. In total, 25 studies were included, consisting of 479 participants (age 24.3 ± 8.3 years, height 1.73 ± 0.06 m, body mass 70.8 ± 9.5 kg, females 26.3%). These studies were rated as fair to excellent following the PEDro scale. The outcome measures were compared between the BCAA and placebo conditions at 24 and 48 hours following muscle-damaging exercises, using standardised mean differences and associated p-values via forest plots.

Our meta-analysis demonstrated significantly lower levels of indirect muscle damage markers (creatine kinase, lactate dehydrogenase and myoglobin) at 48 hours post-exercise (standardised mean difference [SMD] = −0.41; p < 0.05) for the BCAA than placebo conditions, whilst muscle soreness was significant at 24 hours post-exercise (SMD = −0.28 ≤ d ≤ −0.61; p < 0.05) and 48 hours post-exercise (SMD = −0.41 ≤ d≤ −0.92; p < 0.01). However, no significant differences were identified between the BCAA and placebo conditions for muscle performance at 24 or 48 hours post-exercise (SMD = 0.08 ≤ d ≤ 0.21; p > 0.05).

Overall, BCAA reduced the level of muscle damage biomarkers and muscle soreness following muscle-damaging exercises. However, the potential benefits of BCAA for muscle performance recovery is questionable and warrants further investigation to determine the practicality of BCAA for ameliorating muscle damage symptoms in diverse populations.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'effet des acides aminés à chaîne ramifiée sur les marqueurs de dommages musculaires et les performances après un exercice intense : une revue systématique et une méta-analyse
Kenji Doma Physiologie appliquée, nutrition et métabolisme • 4 octobre 2021 •

Cette revue systématique et cette méta-analyse ont déterminé si les effets ergogéniques des acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) amélioraient les marqueurs des dommages musculaires et de la performance après un exercice intense. Au total, 25 études ont été incluses, comprenant 479 participants (âge 24,3 ± 8,3 ans, taille 1,73 ± 0,06 m, masse corporelle 70,8 ± 9,5 kg, femmes 26,3 %). Ces études ont été jugées passables à excellentes selon l'échelle PEDro. Les mesures des résultats ont été comparées entre les conditions BCAA et placebo à 24 et 48 heures après des exercices endommageant les muscles, en utilisant des différences moyennes standardisées et des valeurs p associées via des tracés forestiers.

Notre méta-analyse a démontré des niveaux significativement plus faibles de marqueurs indirects de lésions musculaires (créatine kinase, lactate déshydrogénase et myoglobine) 48 heures après l'exercice (différence moyenne standardisée [SMD] = -0,41 ; p < 0,05) pour les BCAA par rapport au placebo, tandis que la douleur musculaire était significative 24 heures après l'exercice (SMD = -0,28 ≤ d -0,61 ; p < 0,05) et 48 heures après l'exercice (SMD = -0,41 ≤ d≤ -0,92 ; p < 0,01). Cependant, aucune différence significative n'a été identifiée entre les conditions BCAA et placebo pour la performance musculaire à 24 ou 48 heures après l'exercice (SMD = 0,08 ≤ d ≤ 0,21 ; p > 0,05).

Dans l'ensemble, les BCAA ont réduit le niveau de biomarqueurs de dommages musculaires et de douleurs musculaires à la suite d'exercices endommageant les muscles. Cependant, les avantages potentiels des BCAA pour la récupération des performances musculaires sont discutables et justifient une enquête plus approfondie pour déterminer l'utilité des BCAA pour améliorer les symptômes de lésions musculaires dans diverses populations

[Nutrimuscle-Conseils]

A non-invasive 13CO2 breath test detects differences in anabolic sensitivity with feeding and heavy resistance exercise in healthy young males: a randomized control trial
Michael Mazzulla, Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism 24 May 2022


There are limited tools to measure anabolic sensitivity non-invasively in response to acute physiological stimuli, which represents a challenge for research in free-living settings and vulnerable populations. We tested the ability of a stable isotope breath test to detect changes in leucine oxidation (OX) and leucine retention (intake – OX) across a range of anabolic sensitivities.

Healthy males ingested a beverage containing 0.25 g·kg-1 protein and 0.75 g·kg-1 carbohydrate with the leucine content enriched to 5% with L-[1-13C]leucine at rest (FED) or after a bout of resistance exercise (EXFED), with a parallel group consuming only the tracer (FAST). Concurrent primed-constant infusions of L-[5,5,5-2H3]leucine revealed high peripheral bioavailability for FED (~81%), EXFED (~80%), and FAST (~117%).

After beverage ingestion, whole-body protein synthesis was greater in FED and EXFED than FAST.

OX was greater in FED and EXFED than FAST, with EXFED lower than FED.

Leucine retention demonstrated expected physiological differences in anabolic sensitivity (EXFED > FED > FAST). We demonstrated that a non-invasive breath test based on an amino acid (leucine) that is preferentially metabolized in peripheral (muscle) tissues can detect differences in anabolic sensitivity. Future studies could examine this test within a variety of populations experiencing muscle growth or atrophy.
Novelty Bullets
• An oral L-[1-13C]leucine breath test can detect greater anabolic sensitivity after feeding and resistance exercise.
• This tool may be applied in growing (e.g., children) or wasting (e.g. aging) populations where invasive procedures are not possible.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Un test respiratoire non invasif au 13CO2 détecte les différences de sensibilité anabolique avec l'alimentation et les exercices de résistance intense chez les jeunes hommes en bonne santé : un essai contrôlé randomisé
Michael Mazzulla, Physiologie appliquée, nutrition et métabolisme 24 mai 2022


Il existe des outils limités pour mesurer la sensibilité anabolique de manière non invasive en réponse à des stimuli physiologiques aigus, ce qui représente un défi pour la recherche dans les milieux de vie libre et les populations vulnérables. Nous avons testé la capacité d'un test respiratoire aux isotopes stables à détecter les changements dans l'oxydation de la leucine (OX) et la rétention de la leucine (apport - OX) dans une gamme de sensibilités anaboliques.

Les hommes en bonne santé ont ingéré une boisson contenant 0,25 g·kg-1 de protéines et 0,75 g·kg-1 de glucides avec une teneur en leucine enrichie à 5 % en L-[1-13C]leucine au repos (FED) ou après une période d'exercice de résistance (EXFED), avec un groupe parallèle consommant uniquement le traceur (FAST). Des perfusions simultanées amorcées et constantes de L-[5,5,5-2H3]leucine ont révélé une biodisponibilité périphérique élevée pour FED (~81 %), EXFED (~80 %) et FAST (~117 %).

Après l'ingestion de boissons, la synthèse des protéines du corps entier était plus élevée dans FED et EXFED que FAST.

OX était plus élevé dans FED et EXFED que FAST, avec EXFED inférieur à FED.

La rétention de leucine a démontré les différences physiologiques attendues dans la sensibilité anabolique (EXFED > FED > FAST). Nous avons démontré qu'un test respiratoire non invasif basé sur un acide aminé (leucine) qui est préférentiellement métabolisé dans les tissus périphériques (musculaires) peut détecter des différences de sensibilité anabolique. Des études futures pourraient examiner ce test au sein d'une variété de populations connaissant une croissance ou une atrophie musculaire.
Balles de nouveauté
• Un test respiratoire oral à la L-[1-13C]leucine peut détecter une plus grande sensibilité anabolique après un repas et un exercice de résistance.
• Cet outil peut être appliqué à des populations en croissance (par exemple, les enfants) ou émaciées (par exemple, vieillissantes) où les procédures invasives ne sont pas possibles.

[Nutrimuscle-Conseils]

Elucidating the underlying mechanism of amino acids to regulate muscle protein synthesis: impact on human health
Xiaokang Lv Nutrition Available online 17 July 2022, 111797

Highlights
• The mixed amino acids rich in BCAAs, or high-quality proteins, are more conducive to maximizing skeletal muscle protein synthesis.
• Threonine and tryptophan (especially tryptophan) may be potential targets for muscle protein synthesis.
• Sestrin1 and SAR1B may be new elements of amino acid regulation of skeletal muscle protein synthesis.

Maintaining muscle quality throughout life is crucial to human health and well-being. Muscle is the most extensive form of protein storage in the human body; skeletal muscle mass is determined by the balance between muscle protein synthesis (MPS) and muscle protein breakdown (MPB). MPB provides amino acids needed by various organs; however, excessive MPB, especially with aging, may cause loss of muscle mass and a decline in motor function, even threatening life. The turnover of muscle protein is vital to the health of humans. Thus, while the study of MPS and MPB has theoretical and practical significance, the network that controls MPS is very complicated and we cannot discuss both MPS and MPB in a single review. Therefore, this review mainly discusses the regulation of MPS, especially by amino acids.

Amino acids regulate protein synthesis in cell and animal models, but compelling evidence for amino acids promoting protein synthesis in human muscles is ambiguous. In particular, studies on the stimulation of human MPS by branched-chain amino acids (BCAAs) have been inconsistent. Amino acids other than BCAAs such as threonine and tryptophan may also have MPS-stimulating effects, and alternatives to BCAAs, such as Beta-Hydroxy-Beta-Methyl butyrate (HMB) and branched-chain ketoacids (BCKAs) are also worthy of further investigation explore.

Amino acids coordinate protein synthesis and degradation through the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1); however, the amino acid-mTORC1-protein synthesis pathway is complex, and new insights into amino acid control continue to emerge.

Understanding how amino acids control MPS is of forward-looking significance for treating muscle mass loss during human aging.

[Nutrimuscle-Conseils]

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Élucider le mécanisme sous-jacent des acides aminés pour réguler la synthèse des protéines musculaires : impact sur la santé humaine
Xiaokang Lv Nutrition Disponible en ligne le 17 juillet 2022, 111797

Points forts
• Les acides aminés mixtes riches en BCAA, ou protéines de haute qualité, sont plus propices à maximiser la synthèse des protéines musculaires squelettiques.
• La thréonine et le tryptophane (en particulier le tryptophane) peuvent être des cibles potentielles pour la synthèse des protéines musculaires.
• Sestrin1 et SAR1B pourraient être de nouveaux éléments de régulation des acides aminés de la synthèse des protéines du muscle squelettique.

Le maintien de la qualité musculaire tout au long de la vie est crucial pour la santé et le bien-être humains. Le muscle est la forme la plus étendue de stockage de protéines dans le corps humain ; La masse musculaire squelettique est déterminée par l'équilibre entre la synthèse des protéines musculaires (MPS) et la dégradation des protéines musculaires (MPB). Le MPB fournit les acides aminés nécessaires à divers organes ; cependant, un MPB excessif, en particulier avec le vieillissement, peut entraîner une perte de masse musculaire et une diminution de la fonction motrice, voire menacer la vie. Le renouvellement des protéines musculaires est vital pour la santé des humains. Ainsi, bien que l'étude de MPS et de MPB ait une signification théorique et pratique, le réseau qui contrôle MPS est très compliqué et nous ne pouvons pas discuter à la fois de MPS et de MPB dans une seule revue. Par conséquent, cette revue traite principalement de la régulation des MPS, en particulier par les acides aminés.

Les acides aminés régulent la synthèse des protéines dans les modèles cellulaires et animaux, mais les preuves convaincantes des acides aminés favorisant la synthèse des protéines dans les muscles humains sont ambiguës. En particulier, les études sur la stimulation de la MPS humaine par les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) ont été incohérentes. Les acides aminés autres que les BCAA tels que la thréonine et le tryptophane peuvent également avoir des effets stimulants sur le MPS, et des alternatives aux BCAA, telles que le bêta-hydroxy-bêta-méthyl butyrate (HMB) et les cétoacides à chaîne ramifiée (BCKA) méritent également une enquête plus approfondie. explorer.

Les acides aminés coordonnent la synthèse et la dégradation des protéines via la cible mécaniste du complexe de rapamycine 1 (mTORC1); cependant, la voie de synthèse des acides aminés-mTORC1-protéine est complexe et de nouvelles connaissances sur le contrôle des acides aminés continuent d'émerger.

Comprendre comment les acides aminés contrôlent la MPS est d'une importance prospective pour le traitement de la perte de masse musculaire au cours du vieillissement humain.

[Nutrimuscle-Conseils]

Convergence of Signaling Pathways in Mediating Actions of Leucine and IGF-1 on mTORC1 in L6 Myoblasts
Paul A. Roberson, Am J Physiol 01 AUG 2022

Leucine and Insulin-like Growth Factor-1 (IGF-1) are important regulators of protein synthesis in skeletal muscle. The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is of particular importance in their mechanism of action. In the present study, pathways through which leucine and IGF-1 converge to mediate activation of mTORC1 were examined in L6 myoblasts that were deprived of leucine and serum followed by readdition of either leucine or IGF-1.

Compared to leucine- and serum-deprived myoblasts, IGF-1, but not leucine, promoted phosphorylation of Protein Kinase B (AKT), Tuberous Sclerosis Complex 2 (TSC2), and the autophosphorylation site on mTOR (S2481) and also stimulated mTOR kinase activity in mTOR immunoprecipitated samples.

Both leucine and IGF-1 promoted phosphorylation of mTOR on S2448. The association of mTOR with the Regulatory Associated Protein of mTOR (Raptor) was altered by IGF-1 treatment and trended (p=0.065) to be altered by leucine treatment. Alterations in the association of mTOR with Raptor were proportional to changes in phosphorylation of the mTOR substrates, eIF4E-Binding Protein 1 (4E-BP1) and Ribosomal Protein S6 Kinase-β1 (p70S6K1).

Surprisingly, leucine, but not IGF-1, stimulated protein synthesis suggesting a unique role for nutrients in regulating protein synthesis.

Overall, the results are consistent with a model whereby IGF-1 stimulates phosphorylation of 4E-BP1 and p70S6K1 in L6 myoblasts through an AKT-TSC2-mTORC1 signaling pathway that also involves changes in the interaction between mTOR and Raptor.

In contrast, leucine signaling to mTOR results in alterations in certain mTOR phosphorylation sites, the interaction between mTOR and Raptor, and stimulates protein synthesis.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Convergence des voies de signalisation dans la médiation des actions de la leucine et de l'IGF-1 sur mTORC1 dans les myoblastes L6
Paul A. Roberson, Am J Physiol 01 AOÛT 2022

La leucine et le facteur de croissance analogue à l'insuline (IGF-1) sont des régulateurs importants de la synthèse des protéines dans le muscle squelettique. La cible mécaniste du complexe de rapamycine 1 (mTORC1) revêt une importance particulière dans leur mécanisme d'action. Dans la présente étude, les voies par lesquelles la leucine et l'IGF-1 convergent pour médier l'activation de mTORC1 ont été examinées dans des myoblastes L6 privés de leucine et de sérum, suivis d'une réaddition de leucine ou d'IGF-1.

Comparé aux myoblastes privés de leucine et de sérum, l'IGF-1, mais pas la leucine, a favorisé la phosphorylation de la protéine kinase B (AKT), du complexe de sclérose tubéreuse 2 (TSC2) et du site d'autophosphorylation sur mTOR (S2481) et a également stimulé la kinase mTOR activité dans les échantillons immunoprécipités mTOR.

La leucine et l'IGF-1 ont tous deux favorisé la phosphorylation de mTOR sur S2448. L'association de mTOR avec la protéine associée régulatrice de mTOR (Raptor) a été altérée par le traitement à l'IGF-1 et a eu tendance (p = 0,065) à être altérée par le traitement à la leucine. Les altérations de l'association de mTOR avec Raptor étaient proportionnelles aux changements de phosphorylation des substrats de mTOR, eIF4E-Binding Protein 1 (4E-BP1) et Ribosomal Protein S6 Kinase-β1 (p70S6K1).

Étonnamment, la leucine, mais pas l'IGF-1, a stimulé la synthèse des protéines, ce qui suggère un rôle unique des nutriments dans la régulation de la synthèse des protéines.

Dans l'ensemble, les résultats sont cohérents avec un modèle dans lequel l'IGF-1 stimule la phosphorylation de 4E-BP1 et de p70S6K1 dans les myoblastes L6 via une voie de signalisation AKT-TSC2-mTORC1 qui implique également des modifications de l'interaction entre mTOR et Raptor.

En revanche, la signalisation de la leucine à mTOR entraîne des altérations de certains sites de phosphorylation de mTOR, l'interaction entre mTOR et Raptor et stimule la synthèse des protéines.

[Nutrimuscle-Conseils]

Convergence of signaling pathways in mediating actions of leucine and IGF-1 on mTORC1 in L6 myoblasts
Paul A. Roberson, Am J Physiol 02 SEP 2022

Leucine and insulin-like growth factor-1 (IGF-1) are important regulators of protein synthesis in skeletal muscle. The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is of particular importance in their mechanism of action. In the present study, pathways through which leucine and IGF-1 converge to mediate activation of mTORC1 were examined in L6 myoblasts that were deprived of leucine and serum followed by readdition of either leucine or IGF-1. Compared with leucine- and serum-deprived myoblasts, IGF-1, but not leucine, promoted phosphorylation of protein kinase B (AKT), tuberous sclerosis complex 2 (TSC2), and the autophosphorylation site on mTOR (S2481) and also stimulated mTOR kinase activity in mTOR immunoprecipitated samples.

Both leucine and IGF-1 promoted phosphorylation of mTOR on S2448. The association of mTOR with the regulatory-associated protein of mTOR (Raptor) was altered by IGF-1 treatment and trended (P = 0.065) to be altered by leucine treatment. Alterations in the association of mTOR with Raptor were proportional to changes in phosphorylation of the mTOR substrates, eIF4E-binding protein 1 (4E-BP1), and ribosomal protein S6 Kinase-β1 (p70S6K1).

Surprisingly, leucine, but not IGF-1, stimulated protein synthesis suggesting a unique role for nutrients in regulating protein synthesis. Overall, the results are consistent with a model whereby IGF-1 stimulates phosphorylation of 4E-BP1 and p70S6K1 in L6 myoblasts through an AKT-TSC2-mTORC1 signaling pathway that also involves changes in the interaction between mTOR and Raptor. In contrast, leucine signaling to mTOR results in alterations in certain mTOR phosphorylation sites and the interaction between mTOR and Raptor and stimulates protein synthesis.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Convergence des voies de signalisation dans la médiation des actions de la leucine et de l'IGF-1 sur mTORC1 dans les myoblastes L6
Paul A. Roberson, Am J Physiol 02 SEPTEMBRE 2022

La leucine et le facteur de croissance analogue à l'insuline (IGF-1) sont des régulateurs importants de la synthèse des protéines dans le muscle squelettique. La cible mécaniste du complexe de rapamycine 1 (mTORC1) revêt une importance particulière dans leur mécanisme d'action. Dans la présente étude, les voies par lesquelles la leucine et l'IGF-1 convergent pour médier l'activation de mTORC1 ont été examinées dans des myoblastes L6 privés de leucine et de sérum, suivis d'une réaddition de leucine ou d'IGF-1. Comparé aux myoblastes privés de leucine et de sérum, l'IGF-1, mais pas la leucine, a favorisé la phosphorylation de la protéine kinase B (AKT), le complexe de sclérose tubéreuse 2 (TSC2) et le site d'autophosphorylation sur mTOR (S2481) et a également stimulé la kinase mTOR activité dans les échantillons immunoprécipités mTOR.

La leucine et l'IGF-1 ont tous deux favorisé la phosphorylation de mTOR sur S2448. L'association de mTOR avec la protéine associée à la régulation de mTOR (Raptor) a été altérée par le traitement à l'IGF-1 et a eu tendance (P = 0,065) à être altérée par le traitement à la leucine. Les modifications de l'association de mTOR avec Raptor étaient proportionnelles aux modifications de la phosphorylation des substrats de mTOR, de la protéine 1 de liaison à eIF4E (4E-BP1) et de la protéine ribosomale S6 Kinase-β1 (p70S6K1).

Étonnamment, la leucine, mais pas l'IGF-1, a stimulé la synthèse des protéines, ce qui suggère un rôle unique des nutriments dans la régulation de la synthèse des protéines. Dans l'ensemble, les résultats sont cohérents avec un modèle dans lequel l'IGF-1 stimule la phosphorylation de 4E-BP1 et de p70S6K1 dans les myoblastes L6 via une voie de signalisation AKT-TSC2-mTORC1 qui implique également des modifications de l'interaction entre mTOR et Raptor. En revanche, la signalisation de la leucine à mTOR entraîne des altérations de certains sites de phosphorylation de mTOR et l'interaction entre mTOR et Raptor et stimule la synthèse des protéines.

[Nutrimuscle-Conseils]

Increased protein intake derived from leucine-enriched protein enhances the integrated myofibrillar protein synthetic response to short-term resistance training in untrained men and women: a 4-day randomized controlled trial
Changhyun Lim, Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism 20 September 2022

Leucine is a critical amino acid stimulating myofibrillar protein synthesis (MyoPS). The consumption of higher leucine-containing drinks stimulates MyoPS, but we know less about higher leucine solid foods. Here we examined the effect of short-term resistance exercise training (STRT) combined with supplementation of a protein and leucine-enriched bar, compared with STRT alone, on integrated (%/d) rates of MyoPS and anabolic protein signaling. In a non-blinded, randomized crossover trial, eight young adults performed four sessions of STRT without or while consuming the study bar (STRT+Leu, 16g of protein containing ∼3g of leucine) for two 4d phases, separated by 2d non-exercise (Rest) washout. In combination with serial muscle biopsies, deuterated water permitted the measurement of myofibrillar protein synthesis and protein signaling phosphorylation.

MyoPS during STRT (1.43 ± 0.06 %/d) and STRT+Leu (1.53 ± 0.06 %/d) were greater than Rest (1.31 ± 0.05 %/d), and MyoPS during STRT+Leu (1.53 ± 0.06 %/d) was greater than STRT alone (1.43 ± 0.06 %/d). STRT+Leu increased the ratio of phosphorylated to total mTOR and 4EBP1 compared to Rest. Engaging in STRT increased integrated MyoPS and protein signaling in young adults and was enhanced with increased protein intake derived from a leucine-enriched protein bar.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'augmentation de l'apport en protéines dérivées de protéines enrichies en leucine améliore la réponse synthétique de la protéine myofibrillaire intégrée à l'entraînement en résistance à court terme chez les hommes et les femmes non entraînés : un essai contrôlé randomisé de 4 jours
Changhyun Lim, Physiologie appliquée, nutrition et métabolisme 20 septembre 2022

La leucine est un acide aminé essentiel stimulant la synthèse des protéines myofibrillaires (MyoPS). La consommation de boissons riches en leucine stimule MyoPS, mais nous en savons moins sur les aliments solides riches en leucine. Ici, nous avons examiné l'effet de l'entraînement par des exercices de résistance à court terme (STRT) combiné à la supplémentation d'une barre enrichie en protéines et en leucine, par rapport au STRT seul, sur les taux intégrés (%/j) de MyoPS et de signalisation des protéines anaboliques. Dans un essai croisé randomisé en non-aveugle, huit jeunes adultes ont effectué quatre séances de STRT sans ou pendant la consommation de la barre d'étude (STRT + Leu, 16 g de protéines contenant environ 3 g de leucine) pendant deux phases de 4 jours, séparées par 2 jours de non-exercice. (Repos) lavage. En combinaison avec des biopsies musculaires en série, l'eau deutérée a permis la mesure de la synthèse des protéines myofibrillaires et de la phosphorylation de signalisation des protéines.

MyoPS pendant STRT (1,43 ± 0,06 %/j) et STRT+Leu (1,53 ± 0,06 %/j) étaient supérieurs à Rest (1,31 ± 0,05 %/j) et MyoPS pendant STRT+Leu (1,53 ± 0,06 %/j) était supérieur au STRT seul (1,43 ± 0,06 %/j). STRT + Leu a augmenté le rapport entre mTOR phosphorylé et mTOR total et 4EBP1 par rapport à Rest. L'engagement dans STRT a augmenté la signalisation MyoPS et protéique intégrée chez les jeunes adultes et a été amélioré avec un apport accru en protéines dérivées d'une barre protéinée enrichie en leucine.