Importance des BCAA pour les muscles ?

[Nutrimuscle-Conseils]

Peripheral fatigue and hormone responses to branched-chain amino acids ingestion and exercise in recovery: a systematic review and meta-analysis
Mohammad H Pourgharib Shahi Minerva Endocrinol (Torino) . 2022 Sep 30.

Purpose: Branched-chain amino acid (BCAA) can boost anabolism through an increase in the internal concentration of BCAA, which leads to facilitating anabolic hormone release to stimulate the power of the muscles. Studies on administration of BCAA to minimize fatigue substances during long periods of high intensity exercise have been conducted. However, there are disagreements concerning the results of these studies.

Methods: A comprehensive search was performed on electronic databases up to November 2021 for trials evaluating the effects of BCAA on recovery following exercise. Mean ± standard deviation of follow-up cortisol, insulin, ammonia, and lactate concentrations were extracted to calculate the effect size for meta-analysis.

Results: A total of 146 participants for cortisol and 279 participants for lactate were found from the 7 and 15 studies, respectively. The results revealed a significant effect of BCAA supplementation on cortisol concentration during 120≤ min post exercise follow-up. Moreover, without considering follow-up times, an overall analysis showed that BCAA was effective in reducing blood lactate in aerobic exercise and the trained status of athletes.

Conclusions: The advantages of BCAA administration relate to a reduction in cortisol concentration after 2h and ameliorated muscle function because of a probable attenuation of fatigue substances immediately after exercise.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Fatigue périphérique et réponses hormonales à l'ingestion d'acides aminés à chaîne ramifiée et à l'exercice en récupération : une revue systématique et une méta-analyse
Mohammad H Pourgharib Shahi Minerva Endocrinol (Turin) . 30 septembre 2022.

Objectif : les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) peuvent stimuler l'anabolisme en augmentant la concentration interne de BCAA, ce qui facilite la libération d'hormones anabolisantes pour stimuler la puissance des muscles. Des études sur l'administration de BCAA pour minimiser les substances de fatigue pendant de longues périodes d'exercice de haute intensité ont été menées. Cependant, il existe des désaccords concernant les résultats de ces études.

Méthodes : Une recherche exhaustive a été effectuée dans des bases de données électroniques jusqu'en novembre 2021 pour les essais évaluant les effets des BCAA sur la récupération après l'exercice. La moyenne ± l'écart type des concentrations de cortisol, d'insuline, d'ammoniac et de lactate de suivi a été extraite pour calculer la taille de l'effet pour la méta-analyse.

Résultats : Un total de 146 participants pour le cortisol et 279 participants pour le lactate ont été trouvés dans les 7 et 15 études, respectivement. Les résultats ont révélé un effet significatif de la supplémentation en BCAA sur la concentration de cortisol pendant 120 min de suivi post-exercice. De plus, sans tenir compte des temps de suivi, une analyse globale a montré que les BCAA étaient efficaces pour réduire le lactate sanguin dans les exercices aérobies et le statut d'entraînement des athlètes.

Conclusions : Les avantages de l'administration de BCAA concernent une réduction de la concentration de cortisol après 2h et une amélioration de la fonction musculaire en raison d'une atténuation probable des substances de fatigue immédiatement après l'exercice.

[Nutrimuscle-Conseils]

Branched-Chain Amino Acids and Di-Alanine Supplementation in Aged Mice: A Translational Study on Sarcopenia
by Paola Mantuano Nutrients 2023, 15(2), 330;

In age-related sarcopenia, the gradual loss of skeletal muscle mass, function and strength is underpinned by an imbalanced rate of protein synthesis/breakdown. Hence, an adequate protein intake is considered a valuable strategy to mitigate sarcopenia. Here, we investigated the effects of a 12-week oral supplementation with branched-chain amino acids (BCAAs: leucine, isoleucine, and valine) with recognized anabolic properties, in 17-month-old (AGED) C57BL/6J male mice. BCAAs (2:1:1) were formulated in drinking water, alone or plus two L-Alanine equivalents (2ALA) or dipeptide L-Alanyl-L-Alanine (Di-ALA) to boost BCAAs bioavailability. Outcomes were evaluated on in/ex vivo readouts vs. 6-month-old (ADULT) mice. In vivo hind limb plantar flexor torque was improved in AGED mice treated with BCAAs + Di-ALA or 2ALA (recovery score, R.S., towards ADULT: ≥ 20%), and all mixtures significantly increased hind limb volume. Ex vivo, myofiber cross-sectional areas were higher in gastrocnemius (GC) and soleus (SOL) muscles from treated mice (R.S. ≥ 69%). Contractile indices of isolated muscles were improved by the mixtures, especially in SOL muscle (R.S. ≥ 20%). The latter displayed higher mTOR protein levels in mice supplemented with 2ALA/Di-ALA-enriched mixtures (R.S. ≥ 65%).

Overall, these findings support the usefulness of BCAAs-based supplements in sarcopenia, particularly as innovative formulations potentiating BCAAs bioavailability and effects.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Acides aminés à chaîne ramifiée et supplémentation en di-alanine chez des souris âgées : une étude translationnelle sur la sarcopénie
par Paola Mantuano Nutriments 2023, 15(2), 330 ;

Dans la sarcopénie liée à l'âge, la perte progressive de la masse, de la fonction et de la force des muscles squelettiques est sous-tendue par un taux déséquilibré de synthèse/dégradation des protéines. Par conséquent, un apport adéquat en protéines est considéré comme une stratégie précieuse pour atténuer la sarcopénie. Ici, nous avons étudié les effets d'une supplémentation orale de 12 semaines avec des acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA : leucine, isoleucine et valine) aux propriétés anabolisantes reconnues, chez des souris mâles C57BL/6J âgées de 17 mois (AGED). Les BCAA (2:1:1) ont été formulés dans l'eau potable, seuls ou plus deux équivalents de L-Alanine (2ALA) ou dipeptide L-Alanyl-L-Alanine (Di-ALA) pour stimuler la biodisponibilité des BCAA. Les résultats ont été évalués sur des lectures in/ex vivo par rapport à des souris âgées de 6 mois (ADULT). Le couple de flexion plantaire des membres postérieurs in vivo a été amélioré chez les souris AGED traitées avec des BCAA + Di-ALA ou 2ALA (score de récupération, R.S., vers ADULT : ≥ 20 %), et tous les mélanges ont augmenté de manière significative le volume des membres postérieurs. Ex vivo, les sections transversales des myofibres étaient plus élevées dans les muscles gastrocnémien (GC) et soléaire (SOL) des souris traitées (R.S. ≥ 69%). Les indices contractiles des muscles isolés ont été améliorés par les mélanges, en particulier dans le muscle SOL (R.S. ≥ 20%). Ce dernier présentait des niveaux de protéine mTOR plus élevés chez les souris supplémentées avec des mélanges enrichis en 2ALA/Di-ALA (R.S. ≥ 65%).

Dans l'ensemble, ces résultats confirment l'utilité des suppléments à base de BCAA dans la sarcopénie, en particulier en tant que formulations innovantes potentialisant la biodisponibilité et les effets des BCAA.

[Nutrimuscle-Conseils]

Glutamine and leucine administration attenuates muscle atrophy in sepsis
Yu-Chen Hou Life Sciences Volume 314, 1 February 2023, 121327

Aims
This study investigated whether l-glutamine (Gln) and/or l-leucine (Leu) administration could attenuate muscle atrophy in a mouse model of cecal ligation and puncture (CLP)-induced sepsis.

Materials and methods
Septic mice were given a daily intraperitoneal injection of Gln, Leu, or Gln plus Leu, and mice were sacrificed on either day 1 or 4 after CLP. Blood and muscles were collected for analysis of amino acid contents and markers related to protein degradation, muscle regeneration, and protein synthesis.

Key findings
Leu treatment alone increased both muscle mass and total muscle protein content on day 4 after CLP. Gln administration reduced muscular Gln contents on day 1 and enhanced plasma Gln levels on day 4. Higher plasma branched-chain amino acid (BCAA) abundances and lower muscular BCAA levels were observed in Leu-treated mice on day 4. Gln and Leu individually suppressed muscle expressions of the E3 ubiquitin ligase genes, Trim63 and Fbxo32, on day 4 after CLP. As to muscle expressions of myogenic genes, both Gln and Leu upregulated Myog expression on day 1, but Leu alone enhanced Myf5 gene expression, whereas Gln plus Leu increased MyoD and Myog expression levels on day 4. Akt/mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling was only activated by Gln and Leu when individually administered.

Significance
Gln and/or Leu administration reduces sepsis-induced muscle degradation and promotes myogenic gene expressions. Leu treatment alone had more-pronounced effects on maintaining muscle mass during sepsis. A combination of Gln and Leu failed to show synergistic effects on alleviating sepsis-induced muscle atrophy.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'administration de glutamine et de leucine atténue l'atrophie musculaire dans le sepsis
Yu-Chen Hou Life Sciences Volume 314, 1er février 2023, 121327

Objectifs
Cette étude a examiné si l'administration de l-glutamine (Gln) et/ou de l-leucine (Leu) pouvait atténuer l'atrophie musculaire dans un modèle murin de septicémie induite par la ligature et la ponction cæcales (CLP).

matériaux et méthodes
Des souris septiques ont reçu une injection intrapéritonéale quotidienne de Gln, Leu ou Gln plus Leu, et les souris ont été sacrifiées au jour 1 ou 4 après CLP. Le sang et les muscles ont été prélevés pour l'analyse de la teneur en acides aminés et des marqueurs liés à la dégradation des protéines, à la régénération musculaire et à la synthèse des protéines.

Principales conclusions
Le traitement au Leu seul a augmenté à la fois la masse musculaire et la teneur totale en protéines musculaires au jour 4 après la CLP. L'administration de Gln a réduit le contenu musculaire en Gln le jour 1 et a augmenté les niveaux plasmatiques de Gln le jour 4. Des abondances plasmatiques plus élevées d'acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) et des niveaux musculaires inférieurs en BCAA ont été observés chez les souris traitées avec Leu le jour 4. Gln et Leu supprimés individuellement expressions musculaires des gènes de l'ubiquitine ligase E3, Trim63 et Fbxo32, au jour 4 après CLP. En ce qui concerne les expressions musculaires des gènes myogéniques, Gln et Leu ont régulé à la hausse l'expression de Myog au jour 1, mais Leu seul a amélioré l'expression du gène Myf5, tandis que Gln plus Leu ont augmenté les niveaux d'expression de MyoD et Myog au jour 4. Cible Akt/mammifère de la rapamycine (mTOR) la signalisation n'était activée que par Gln et Leu lorsqu'elles étaient administrées individuellement.

Importance
L'administration de Gln et/ou de Leu réduit la dégradation musculaire induite par le sepsis et favorise l'expression des gènes myogéniques. Le traitement au Leu seul a eu des effets plus prononcés sur le maintien de la masse musculaire pendant la septicémie. Une combinaison de Gln et de Leu n'a pas montré d'effets synergiques sur le soulagement de l'atrophie musculaire induite par la septicémie.

[Nutrimuscle-Conseils]

Branched-chain amino acid supplementation suppresses the detraining-induced reduction of mitochondrial content in mouse skeletal muscle
Yutaka Matsunaga, Faseb J 02 November 2022

Exercise training enhances oxidative capacity whereas detraining reduces mitochondrial content in skeletal muscle. The strategy to suppress the detraining-induced reduction of mitochondrial content has not been fully elucidated. As previous studies reported that branched-chain amino acid (BCAA) ingestion increased mitochondrial content in skeletal muscle, we evaluated whether BCAA supplementation could suppress the detraining-induced reduction of mitochondrial content. Six-week-old male Institute of Cancer Research (ICR) mice were randomly divided into four groups as follows: control (idiot), endurance training (Tr), detraining (DeTr), and detraining with BCAA supplementation (DeTr + BCAA). Mice in Tr, DeTr, and DeTr + BCAA performed treadmill running exercises [20–30 m/min, 60 min, 5 times/week, 4 weeks].

Then, mice in DeTr and DeTr + BCAA were administered with water or BCAA [0.6 mg/g of body weight, twice daily] for 2 weeks of detraining. In whole skeletal muscle, mitochondrial enzyme activities and protein content were decreased after 2 weeks of detraining, but the reduction was suppressed by BCAA supplementation. Peroxisome proliferator-activated receptor γ coactivator-1α (PGC-1α) protein content, a master regulator of mitochondrial biogenesis, was decreased by detraining irrespective of BCAA ingestion. Regarding mitochondrial degradation, BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3 (BNIP3), a mitophagy-related protein, was significantly higher in the Tr group than in the DeTr + BCAA group, but not different from in the DeTr group. With respect to mitochondrial quality, BCAA ingestion did not affect oxygen consumption rate (OCR) and reactive oxygen species (ROS) production in isolated mitochondria.

Our findings suggest that BCAA ingestion suppresses the detraining-induced reduction of mitochondrial content partly through inhibiting mitophagy

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

La supplémentation en acides aminés à chaîne ramifiée supprime la réduction induite par le désentraînement du contenu mitochondrial dans le muscle squelettique de la souris
Yutaka Matsunaga, Faseb J 02 novembre 2022

L'entraînement physique améliore la capacité oxydative tandis que le désentraînement réduit le contenu mitochondrial dans le muscle squelettique. La stratégie pour supprimer la réduction induite par le désentraînement du contenu mitochondrial n'a pas été entièrement élucidée. Comme des études antérieures ont rapporté que l'ingestion d'acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) augmentait le contenu mitochondrial dans le muscle squelettique, nous avons évalué si la supplémentation en BCAA pouvait supprimer la réduction induite par le désentraînement du contenu mitochondrial. Des souris mâles de l'Institut de recherche sur le cancer (ICR) âgées de six semaines ont été divisées au hasard en quatre groupes comme suit : contrôle (idiot), entraînement d'endurance (Tr), désentraînement (DeTr) et désentraînement avec supplémentation en BCAA (DeTr + BCAA). Des souris en Tr, DeTr et DeTr + BCAA ont effectué des exercices de course sur tapis roulant [20–30 m/min, 60 min, 5 fois/semaine, 4 semaines].

Ensuite, des souris en DeTr et DeTr + BCAA ont reçu de l'eau ou des BCAA [0,6 mg/g de poids corporel, deux fois par jour] pendant 2 semaines de désentraînement. Dans le muscle squelettique entier, les activités enzymatiques mitochondriales et la teneur en protéines ont diminué après 2 semaines de désentraînement, mais la réduction a été supprimée par la supplémentation en BCAA. La teneur en protéines du récepteur γ coactivateur-1α (PGC-1α) activé par les proliférateurs de peroxysomes, un régulateur principal de la biogenèse mitochondriale, a été réduite par le désentraînement, indépendamment de l'ingestion de BCAA. En ce qui concerne la dégradation mitochondriale, la protéine 3 interagissant avec la protéine BCL2/adénovirus E1B 19 kDa (BNIP3), une protéine liée à la mitophagie, était significativement plus élevée dans le groupe Tr que dans le groupe DeTr + BCAA, mais pas différente de celle du groupe DeTr. En ce qui concerne la qualité mitochondriale, l'ingestion de BCAA n'a pas affecté le taux de consommation d'oxygène (OCR) et la production d'espèces réactives de l'oxygène (ROS) dans les mitochondries isolées.

Nos résultats suggèrent que l'ingestion de BCAA supprime la réduction induite par le désentraînement du contenu mitochondrial en partie en inhibant la mitophagie

[Nutrimuscle-Conseils]

Leucine ingestion promotes mTOR translocation to the periphery and enhances total and peripheral RPS6 phosphorylation in human skeletal muscle
Maksym N. H. Holowaty Amino Acids volume 55, pages253–261 (2023)

The activation of the mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1), a master regulator of protein synthesis, by anabolic stimuli (such as muscle contraction or essential amino acids) involves its translocation to the cell periphery. Leucine is generally considered the most anabolic of amino acids for its ability to independently modulate muscle protein synthesis. However, it is currently unknown if free leucine impacts region-specific mTORC1-mediated phosphorylation events and protein–protein interactions. In this clinical trial (NCT03952884; registered May 16, 2019), we used immunofluorescence methods to investigate the role of dietary leucine on the postprandial regulation of mTORC1 and ribosomal protein S6 (RPS6), an important downstream readout of mTORC1 activity. Eight young, healthy, recreationally active males (n = 8; 23 ± 3 yrs) ingested 2 g of leucine with vastus lateralis biopsies collected at baseline, 30, 60, and 180 min postprandial. Leucine promoted mTOR translocation to the periphery (~ 18–29%; p ≤ 0.012) and enhanced mTOR localization with the lysosome (~ 16%; both p = 0.049) at 30 and 60 min post-feeding. p-RPS6Ser240/244 staining intensity, a readout of mTORC1 activity, was significantly elevated at all postprandial timepoints in both the total fiber (~ 14–30%; p ≤ 0.032) and peripheral regions (~ 16–33%; p ≤ 0.014). Additionally, total and peripheral p-RPS6Ser240/244 staining intensity at 60 min was positively correlated (r = 0.74, p = 0.036; r = 0.80, p = 0.016, respectively) with rates of myofibrillar protein synthesis over 180 min.

The ability of leucine to activate mTORC1 in peripheral regions favors an enhanced rate of MPS, as this is the intracellular space thought to be replete with the cellular machinery that facilitates this anabolic process.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

L'ingestion de leucine favorise la translocation de mTOR vers la périphérie et améliore la phosphorylation RPS6 totale et périphérique dans le muscle squelettique humain
Maksym NH Holowaty Amino Acids volume 55, pages 253–261 (2023)

L'activation de la cible mécaniste du complexe de rapamycine 1 (mTORC1), un régulateur maître de la synthèse des protéines, par des stimuli anabolisants (tels que la contraction musculaire ou les acides aminés essentiels) implique sa translocation à la périphérie cellulaire. La leucine est généralement considérée comme le plus anabolique des acides aminés pour sa capacité à moduler indépendamment la synthèse des protéines musculaires. Cependant, on ignore actuellement si la leucine libre a un impact sur les événements de phosphorylation médiés par mTORC1 et les interactions protéine-protéine spécifiques à la région. Dans cet essai clinique (NCT03952884 ; enregistré le 16 mai 2019), nous avons utilisé des méthodes d'immunofluorescence pour étudier le rôle de la leucine alimentaire sur la régulation postprandiale de mTORC1 et de la protéine ribosomique S6 (RPS6), une importante lecture en aval de l'activité de mTORC1. Huit hommes jeunes, en bonne santé et actifs sur le plan récréatif (n = 8 ; 23 ± 3 ans) ont ingéré 2 g de leucine avec des biopsies du vaste latéral prélevées au départ, 30, 60 et 180 min après le prandial. La leucine a favorisé la translocation de mTOR vers la périphérie (~ 18–29%; p ≤ 0,012) et amélioré la localisation de mTOR avec le lysosome (~ 16%; les deux p = 0,049) à 30 et 60 min après l'alimentation. L'intensité de la coloration p-RPS6Ser240/244, une lecture de l'activité de mTORC1, était significativement élevée à tous les moments postprandiaux dans la fibre totale (~ 14–30 % ; p ≤ 0,032) et les régions périphériques (~ 16–33 % ; p ≤ 0,014 ). De plus, l'intensité de la coloration p-RPS6Ser240/244 totale et périphérique à 60 min était positivement corrélée (r = 0,74, p = 0,036 ; r = 0,80, p = 0,016, respectivement) avec les taux de synthèse des protéines myofibrillaires sur 180 min.

La capacité de la leucine à activer mTORC1 dans les régions périphériques favorise un taux accru de MPS, car il s'agit de l'espace intracellulaire censé être rempli de la machinerie cellulaire qui facilite ce processus anabolique.

[Nutrimuscle-Conseils]

Co-Ingestion of Branched-Chain Amino Acids and Carbohydrate Stimulates Myofibrillar Protein Synthesis Following Resistance Exercise in Trained Young Men
in International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism Sarah R. Jackman 24 May 2023

Branched-chain amino acids (BCAA) and carbohydrate (CHO) are commonly recommended postexercise supplements. However, no study has examined the interaction of CHO and BCAA ingestion on myofibrillar protein synthesis (MyoPS) rates following exercise. We aimed to determine the response of MyoPS to the co-ingestion of BCAA and CHO following an acute bout of resistance exercise.

Ten resistance-trained young men completed two trials in counterbalanced order, ingesting isocaloric drinks containing either 30.6-g CHO plus 5.6-g BCAA (B + C) or 34.7-g CHO alone following a bout of unilateral, leg resistance exercise. MyoPS was measured postexercise with a primed, constant infusion of L-[ring13C6] phenylalanine and collection of muscle biopsies pre- and 4 hr postdrink ingestion. Blood samples were collected at time points before and after drink ingestion. Serum insulin concentrations increased to a similar extent in both trials (p > .05), peaking at 30 min postdrink ingestion. Plasma leucine (514 ± 34 nmol/L), isoleucine (282 ± 23 nmol/L), and valine (687 ± 33 nmol/L) concentrations peaked at 0.5 hr postdrink in B + C and remained elevated for 3 hr during exercise recovery.

MyoPS was ∼15% greater (95% confidence interval [−0.002, 0.028], p = .039, Cohen’s d = 0.63) in B + C (0.128%/hr ± 0.011%/hr) than CHO alone (0.115%/hr ± 0.011%/hr) over the 4 hr postexercise period.

Co-ingestion of BCAA and CHO augments the acute response of MyoPS to resistance exercise in trained young males.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

La co-ingestion d'acides aminés à chaîne ramifiée et de glucides stimule la synthèse des protéines myofibrillaires après un exercice de résistance chez de jeunes hommes entraînés
dans International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism Sarah R. Jackman 24 mai 2023

Les acides aminés à chaîne ramifiée (BCAA) et les glucides (CHO) sont des suppléments post-exercice couramment recommandés. Cependant, aucune étude n'a examiné l'interaction de l'ingestion de CHO et de BCAA sur les taux de synthèse des protéines myofibrillaires (MyoPS) après l'exercice. Nous avons cherché à déterminer la réponse de MyoPS à la co-ingestion de BCAA et de CHO suite à un exercice aigu de résistance.

Dix jeunes hommes entraînés en résistance ont terminé deux essais dans un ordre contrebalancé, ingérant des boissons isocaloriques contenant soit 30,6 g de CHO plus 5,6 g de BCAA (B + C) ou 34,7 g de CHO seuls après un exercice unilatéral de résistance des jambes. MyoPS a été mesuré après l'exercice avec une perfusion constante et amorcée de L-[ring13C6] phénylalanine et une collecte de biopsies musculaires avant et 4 heures après l'ingestion de la boisson. Des échantillons de sang ont été prélevés à des moments précis avant et après l'ingestion de boisson. Les concentrations sériques d'insuline ont augmenté dans une mesure similaire dans les deux essais (p > .05), culminant 30 minutes après l'ingestion de la boisson. Les concentrations plasmatiques de leucine (514 ± 34 nmol/L), d'isoleucine (282 ± 23 nmol/L) et de valine (687 ± 33 nmol/L) ont culminé à 0,5 h après la consommation en B + C et sont restées élevées pendant 3 h pendant la récupération à l'effort .

MyoPS était ∼15 % plus élevé (intervalle de confiance à 95 % [−0,002, 0,028], p = .039, Cohen d = 0,63) dans B + C (0,128 %/h ± 0,011 %/h) que CHO seul (0,115 %/ h ± 0,011 %/h) sur la période post-exercice de 4 h.

La co-ingestion de BCAA et de CHO augmente la réponse aiguë de MyoPS à l'exercice de résistance chez les jeunes hommes entraînés.

[Nutrimuscle-Conseils]

Leucine and Glutamic Acid as a Biomarker of Sarcopenic Risk in Japanese People with Type 2 Diabetes
by Hanako Nakajima Nutrients 2023, 15(10), 2400;

This study aimed to identify the serum metabolites associated with sarcopenic risk in Japanese patients with type 2 diabetes, determine the effect of dietary protein intake on the serum metabolic profile, and examine its association with sarcopenia. Ninety-nine Japanese patients with type 2 diabetes were included, and sarcopenic risk was defined as low muscle mass or strength. Seventeen serum metabolites were quantified after gas chromatography–mass spectrometry analysis. The relationship between dietary protein intake and the metabolites concerning sarcopenia was analyzed, and the factors affecting sarcopenic risk were clarified. Twenty-seven patients were classified as being at risk of sarcopenia, the same as the general risk, which was associated with older age, a longer duration of the disease, and a lower body mass index. Low levels of leucine and glutamic acid were significantly associated with low muscle strength (p = 0.002 and p < 0.001, respectively), and leucine was also associated with muscle mass (p = 0.001). Lower levels of glutamic acid had higher odds of sarcopenic risk after being adjusted for age and HbA1c (adjusted OR 4.27, 95% CI 1.07–17.11, p = 0.041), but not for leucine. Leucine and glutamic acid can serve as useful biomarkers for sarcopenia, highlighting potential targets for its prevention.

[Nutrimuscle-Diététique]

Traduction de l'étude

Leucine et acide glutamique en tant que biomarqueur du risque sarcopénique chez les Japonais atteints de diabète de type 2
par Hanako Nakajima Nutrients 2023, 15(10), 2400 ;

Cette étude visait à identifier les métabolites sériques associés au risque sarcopénique chez les patients japonais atteints de diabète de type 2, à déterminer l'effet de l'apport alimentaire en protéines sur le profil métabolique sérique et à examiner son association avec la sarcopénie. Quatre-vingt-dix-neuf patients japonais atteints de diabète de type 2 ont été inclus et le risque sarcopénique a été défini comme une masse ou une force musculaire faible. Dix-sept métabolites sériques ont été quantifiés après analyse par chromatographie en phase gazeuse et spectrométrie de masse. La relation entre l'apport alimentaire en protéines et les métabolites concernant la sarcopénie a été analysée et les facteurs affectant le risque sarcopénique ont été clarifiés. Vingt-sept patients ont été classés comme étant à risque de sarcopénie, au même titre que le risque général, qui était associé à un âge plus avancé, à une durée plus longue de la maladie et à un indice de masse corporelle plus faible. De faibles niveaux de leucine et d'acide glutamique étaient significativement associés à une faible force musculaire (p = 0,002 et p < 0,001, respectivement), et la leucine était également associée à la masse musculaire (p = 0,001). Des niveaux inférieurs d'acide glutamique avaient une probabilité plus élevée de risque sarcopénique après ajustement pour l'âge et l'HbA1c (OR ajusté 4,27, IC à 95 % 1,07-17,11, p = 0,041), mais pas pour la leucine. La leucine et l'acide glutamique peuvent servir de biomarqueurs utiles pour la sarcopénie, mettant en évidence des cibles potentielles pour sa prévention

[Nutrimuscle-Conseils]

The effects of vitamin B6 on the nutritional support of BCAAs-enriched amino acids formula in rats with partial gastrectomy
Ying Wang Clinical Nutrition Volume 42, Issue 6, June 2023, Pages 954-961

Background
Total parenteral nutrition with the formula of amino acids enriched branched-chain amino acids (BCAAs) could promote patients’ recovery after gastrointestinal surgery. Previous studies reported that vitamin B6 could promote amino acid metabolism and enhance protein synthesis. The aim of this study was to determine if the addition of vitamin B6 to BCAAs-enriched formula can enhance postoperative nutritional status and intestinal function in rats undergoing partial gastrectomy, and the appropriate compatibility concentration of vitamin B6.

Methods
Fifty-six male rats were randomly divided into seven groups (n = 8 per group): (I) Control, (II) BCAAs-enriched formula group (BCAA), (III) BCAA plus vitamin B6 (50 mg/L), (IV) BCAA plus vitamin B6 (100 mg/L), (V) BCAA plus vitamin B6 (200 mg/L), (VI) BCAA plus vitamin B6 (500 mg/L), and (VII) BCAA plus vitamin B6 (1000 mg/L). All animals were performed partial gastrectomy and placed a jugular vein catheter. During enteral nutrition, blood and urine samples were repeatedly collected. Gastrocnemius muscle and small intestine were also collected at the end of experiment.

Results
The addition of vitamin B6 to BCAAs-enriched formula improved negative nitrogen balance after gastrectomy compared to the BCAAs-enriched formula group at POD1 (first postoperative day) and POD3 (third postoperative day), and 100 mg/L was an appropriate concentration of vitamin B6 to enhance the effects of BCAAs-enriched formula. The 3-methylhistidine/creatinine in BCAA plus vitamin B6 groups were significantly lower than that in the BCAA group at POD3. Moreover, BCAA plus vitamin B6 group significantly increased the cross-sectional area of the muscle fibers compared to the BCAA group. Transcriptome sequencing, GO and KEGG enhancement analysis also showed that BCAA plus vitamin B6 group showed muscle organ development and PI3K/AKT pathway enhancement compared to BCAA group. Moreover, AKT/mTOR/4EBP1 pathway was activated in BCAA plus vitamin B6 group. In addition, the results also showed that BCAA plus vitamin B6 decreased D-lactate, and exerted synergistic effects on intestinal morphology.

Conclusion
The addition of vitamin B6 to BCAAs-enriched formula could improve nitrogen balance, promote muscle protein synthesis through AKT/mTOR/4EBP1 pathway, and alleviate intestinal mucosa damage after partial gastrectomy in rats. Overall, the results from this pre-clinical study support the use of vitamin B6 as an ingredient to BCAAs-enriched formula, and 100 mg/L may be an optimal concentration for rats.